Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://www.nature.web.ru/db/msg.html?mid=1163833&uri=8.html
Дата изменения: Unknown
Дата индексирования: Mon Apr 11 03:57:06 2016
Кодировка: Windows-1251
Научная Сеть >> Получение пропептидов секреторных протеиназ бактерий методом гетерологичной экспрессии в Escherichia coli
Rambler's Top100 Service
Поиск   
 
Обратите внимание!   BOAI: наука должна быть открытой Обратите внимание!
 
  Наука >> Биология >> Генетика | Дипломные работы
 Написать комментарий  Добавить новое сообщение
Глебов О. О. Получение пропептидов секреторных протеиназ бактерий методом гетерологичной экспрессии в Escherichia coli

Курсовая работа студента 4-го курса кафедры молекулярной биологии Биологического факультета МГУ.
Москва, 2001
Авторские права сохранены. Любое копирование данного текста и/или его фрагментов без разрешения автора запрещено и преследуется в соответствии с действующим законодательством РФ.

Содержание   В начало...
 
 


Список литературы

1. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М., "Мир", 1984.

2. Серкина А.В. Предшественники бактериальных секреторных протеиназ: получение и характеристика. Диссертация на соискание ученой степени к. х. н. Москва, 2000.

3. Смулевич С.В. Структурно-функциональное исследование карбоксипептидазы Т Thermoactinomyces vulgaris. Автореферат диссертации на соискание ученой степени к.х.н. Москва, 1993.

4. Anderson D.E., Peters R.J., Wilk B., Agard D.A. Alpha-lytic protease precursor: characterization of a structured folding intermediate. Biochemistry (1999) 38, 4728-4735

5. Baardsnes J., Sidhu S., MacLeod A., Elliott J., Morden D., Watson J., Borgford T. Streptomyces griseus protease B: secretion correlates with the length of the propeptide. J Bacteriol. (1998) 180, 3241-3244

6. Baker D., Silen J.L., Agard D.A. Protease pro region required for folding is a potent inhibitor of the mature enzyme. Proteins: structure, function and genetics (1992) 12, 339-344

7. Baker D., Sohl J.L., Agard D.A. A protein-folding reaction under kinetic control. Nature (1992) 356, 263-265

8. Brian P., Wang L., Hoskins J., Ruvinov S., Strausberg S., Alexander P., Almog O., Gilliland G., Gallagher T. Catalysis of a protein folding reaction: mechanistic implications of the 2.0 A structure of the subtilisin-prodomain complex. Biochemistry (1995) 34, 10310-10318

9. Eder J., Fersht A.R. Pro-sequence-assisted protein binding. MicroReview. Molec. Microbiol. (1995) 16, 609-614

10. Epstein D.M., Wensink P.C. The alpha-lytic protease gene of Lysobacter enzymogenes. The nucleotide sequence predicts a large prepro-peptide with homology to pro-peptides of other chymotrypsin-like enzymes. J. Biol. Chem. (1988) 263(32): 16586-16590

11. Henderson G., Krygsman P., Liu C.J., Davey C.C., Malek L.T. Characterization and structure of genes for proteases A and B from Streptomyces griseus. J. Bacteriol. (1987) 169, 3778-3784.

12. Hu Z., Hadhjoo Kh., Jordan F. Further evidence for the structure of the subtilisin propeptide and for its interactions with mature subtilisin. J. Biol. Chem. (1996) 271, 3375-3394.

13. Hu Z., Zhu X., Jordan F., Inouye M. A covalently trapped folding intermediate of subtilisin E: spontaneous dimerization of a prosubtilisin E Ser49Cys mutant in vivo and its autoprocessing in vitro. Biochemistry (1994) 33, 562-569

14. Ikemura H., Takagi H., Inouye M.Requirement of Pro-sequence for the Production of Active Subtilisin E in Escherichia coli.. J. Biol. Chem. (1987) 262, 7859-7864

15. Kakudo S., Kikuchi N., Kitadokoro K., Fujiwara T., Nakamura E., Okamoto H., Shin M., Tamaki, M., Teraoka, H., Tsuzuki, H., Yoshida, N. Purification, characterization, cloning, and expression of a glutamic acid-specific protease from Bacillus licheniformis ATCC 14580. J. Biol. Chem. (1992) 267, 23782-23788

16. Kobayashi D.M., Inouye M. .Functional Analysis of the Intramolecular Chaperone. Mutational Hot Spots in the Subtilisin Pro-peptide and a Second-site Suppressor Mutation within the Subtilisin Molecule. J. Mol.Biol. (1992) 226, 931-933

17. Li Y. Inoye M. The mechanism of autoprocessing of the propeptide of prosubtilisin E: intramolecular or intermolecular event? J. Mol. Biol. (1996) 262, 591-594

18. Li Y., Hu Z., Jordan F., Inouye M. Functional analysis of the propeptide of Subtilisin E as an intramolecular chaperone for proten folding. J. Biol. Chem. (1995) 270, 25127-25132

19. Moffatt B.A., Studier F.W. Use of bacteriophage T7 RNA polymerase to direct selective high-level expression of cloned genes. J. Mol. Biol. (1986) 189, 113-130

20. Ohta Y., Hojo H., Aimoto S., Kobayashi T., Zhu X., Jordan F., Inouye M. Pro-peptide as an intramolecular chaperone: renaturation of denatured subtilisin E with a synthetic pro-peptide. Mol Microbiol. (1991), 5, 1507-1510.

21. Peters R.J., Shiau A.K., Sohl J.L., Anderson D.E., Tang G., Silen J.L., Agard D.A. Pro region C-terminus:protease active site interactions are critical in catalyzing the folding of alpha-lytic protease. Biochemistry (1998) 37, 12058-12067

22. Power D. S., Adams M. R., Wells J. A. Secretion and autoproteolytic maturation of subtilisin. Proc. Natl .Acad .Sci. USA (1986) 83, 3096-3100

23. Rosenberg A.H., Lade B.N., Chui D., Lin S., Dunn J.J., Studier F.W. Vectors for selective expression of cloned DNAs by T7 RNA polymerase. Gene (1987) 56, 125-135

24. Shinde U.P., Liu J.J., Inouye M. Protein memory through altered folding mediated by intramolecular chaperones. Nature (1997) 189, 520-522

25. Sidhu S.S., Borgford T.J. Selection of Streptomyces griseus protease B mutants with desired alterations in primary specificity using a library screening strategy. J Mol Biol. (1996) 257, 233-245

26. Sidhu S.S., Kalmar G.B., Willis L.G., Borgford T.J. Protease evolution in Streptomyces griseus. Discovery of a novel dimeric enzymes. J Biol Chem. (1995) 270, 7594-7600

27. Silen J.L., Frank D., Fujishige A., Bone R., Agard D.A. Analysis of prepro-alpha-lytic protease expression in Escherichia coli reveals that the pro region is required for activity. J Bacteriol. (1989) 171, 1320-1325

28. Silen J.L., McGrath C.N., Smith K.R., Agard D.A. Molecular analysis of the gene encoding alpha-lytic protease: evidence for a preproenzyme. Gene (1988) 69, 237-244

29. Sohl J.L., Shiau A.K., Rader S.D., Wilk B.J., Agard D.A. Inhibition of alpha-lytic protease by pro region C-terminal steric occlusion of the active site. Biochemistry (1997) 36, 3894-3902

30. Studier F.W., Rosenberg A.H., Dunn J.J., Dubendorff J.W. Use of T7 RNA polymerase to direct expression of cloned genes. Meth. Enzymol. (1990) 185, 60-89

31. Svendsen, I., Breddam, K. Isolation and amino acid sequence of glutamic acid specific endopeptidase from Bacillus licheniformis. Eur. J. Biochem. (1992) 204, 165-171

32. Tjalsma H., Bolhuis A., Jongbloed J. D. H., Bron S., Van Dijl J.M. Signal Peptide-Dependent Protein Transport in Bacillus subtilis: a Genome-Based Survey of the Secretome.Microbiology and Molecular Biology Reviews, (2000) 64, 515-547

33. Toma S., Campagnoli S., De Gregoriis E., Gianna R., Margarit I., Zamai M., Grandi G. Effect of Glu-143 and His-231 substitutions on the catalytic activity and secretion of Bacillus subtilis neutral protease. Protein Eng. (1989) 2, 359-364

34. Wong S.-L., Doi R. D. Determination of the Signal Peptidase Cleavage Site in the Preprosubtilisin of Bacillus subtilis. J. Biol. Chem. (1986) 261, 10176-10181

35. Yang T., Sinai P., Nelson P. Superior 6xHis-Protein Purification with TALON Metal Affinity Resin. CLONTECHniques (1997), 11.


Написать комментарий
 Copyright © 2000-2015, РОО "Мир Науки и Культуры". ISSN 1684-9876 Rambler's Top100 Яндекс цитирования