Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес
оригинального документа
: http://www.genebee.msu.ru/anb-r/BAYKOV.DEP/D16.HTM
Дата изменения: Mon Sep 27 11:04:25 1999 Дата индексирования: Tue Oct 2 01:37:52 2012 Кодировка: |
ÎÒÄÅË ÕÈÌÈÈ ÁÅËÊÀ
ÀËÅÊÑÀÍÄÐ ÀÍÄÐÅÅÂÈ× ÁÀÉÊÎÂ
çàâåäóþùèé îòäåëîì, äîêòîð õèìè÷åñêèõ íàóê, ïðîôåññîð
Îñíîâíûå íàïðàâëåíèÿ ðàáîò îòäåëà âêëþ÷àþò èçó÷åíèå ìåõàíèçìà ôåðìåíòàòèâíîãî ïåðåíîñà ôîñôîðèëüíîé ãðóïïû ìåòîäàìè ãåííîé èíæåíåðèè, ðåíòãåíîñòðóêòóðíîãî àíàëèçà è ôèçè÷åñêîé õèìèè è õèìè÷åñêèé ñèíòåç àíàëîãîâ ïðèðîäíûõ ïîëèìåðîâ íàïðàâëåííîãî äåéñòâèÿ.
 ãðóïïå ïðîô. Ñ.Ì. Àâàåâîé ñîâìåñòíî ñ ïðîô. Ý.Ã. Àðóòþíÿíîì (Èíñòèòóò êðèñòàëëîãðàôèè ÐÀÍ) ìåòîäîì ðåíòãåíîñòðóêòóðíîãî àíàëèçà îïðåäåëåíà ñòðóêòóðà öèòîïëàçìàòè÷åñêîé ïèðîôîñôàòàçû Escherichia coli è ðÿäà åå ìóòàíòíûõ ôîðì â ñâîáîäíîì âèäå è â ñîñòàâå êîìïëåêñîâ ñ èîíàìè ìåòàëëîâ è ñóëüôàò-èîíîì. Íà åå îñíîâå ïðîâîäèòñÿ çàìåíà êëþ÷åâûõ àìèíîêèñëîòíûõ îñòàòêîâ â àêòèâíîì öåíòðå è çîíå êîíòàêòà ñóáúåäèíèö ñ öåëüþ èçó÷åíèÿ ìåõàíèçìà äåéñòâèÿ ôåðìåíòà è ðîëè ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû â êàòàëèçå.
 ãðóïïå ïðîô. À.À. Áàéêîâà ïîêàçàíî, ÷òî ïèðîôîñôàòàçà ÿâëÿåòñÿ ïðåäñòàâèòåëåì íîâîãî êëàññà ìåòàëëîçàâèñèìûõ ôåðìåíòîâ, äëÿ ðàáîòû êîòîðûõ òðåáóåòñÿ 3/4 èîíà ìàãíèÿ íà àêòèâíûé öåíòð. Èçó÷åíèå ìåìáðàííîé ïðîòîí-ïåðåíîñÿùåé ïèðîôîñôàòàçû ïîçâîëèò ïîíÿòü ìîëåêóëÿðíûé ìåõàíèçì ñîïðÿæåíèÿ ïåðåíîñà èîíîâ ÷åðåç ìåìáðàíó ñ ñèíòåçîì è ãèäðîëèçîì ìàêðîýðãè÷åñêîãî ïîëèôîñôàòà. Ïëàíèðóåòñÿ äèçàéí èíãèáèòîðîâ ôåðìåíòà, ðàçðóøàþùèõ åãî ÷åòâåðòè÷íóþ ñòðóêòóðó.
Íà áàçå íóêëåîàìèíîêèñëîò ïðîâîäèòñÿ äèçàéí è ñèíòåç ðåãóëÿðíûõ íóêëåîïåïòèäîâ, òàê íàçûâàåìûõ "àíòèñìûñëîâûõ ðåàãåíòîâ" (ãðóïïà ä.õ.í. Ã.À. Êîðøóíîâîé). Íà÷àòû ðàáîòû ïî ñèíòåçó ôîòîàôôèííûõ ðåàãåíòîâ, ñîäåðæàùèõ òðè-ôòîðìåòèëäèàçèðèíîâóþ ãðóïïó, äëÿ èçó÷åíèÿ áåëîê-áåëêîâûõ è íóêëåèíîâî-áåëêîâûõ âçàèìîäåéñòâèé.
Èçáðàííûå íîâûå ðàáîòû
1. Cooperman B.S., Baykov A.A. and Lahti R. Evolutionary conservation of the active site of soluble inorganic pyrophosphatase. TIBS (1992) 17, 262-266.
2. Baykov A.A., Dudarenkov V.Ju., Kpyl J., Hyyti T., Kasho V. N., Husgafel S., Cooperman B.S., Goldman A. and Lahti R. Dissociation of hexameric inorganic pyrophosphatase of Escherichia coli into trimers on Hi136®Gln and His140®Gln substitution and its effect on enzyme catalytic properties. J. Biol. Chem. (1995) 270, 30804-30812.
3. Harutyunyan E.H., Oganessyan V.Yu., Oganessyan N.N., Avaeva S.M., Nazarova T.I., Vorobyeva N.N., Kurilova S.A., Huber R., and Mather TThe crystal structure of holo inorganic pyrophosphatase from Escherichia coli at 1.9 A resolution. The mechanism of hydrolisis. Biochemistry, . (1997) 36, 7754-7760.
4. Fabrichniy, I.P., Kasho, V.N., Hyytia, T., Salminen, T., Halonen, P., Dudarenkov, V.Yu., Heikinheimo, P., Chernyak, V.Ya., Goldman, A., Lahti, R., Cooperman, B.S., and Baykov, A.A. Structural and functional consequences of substitutions at the tyrosine 55-lysine 104 hydrogen bond in Escherichia coli inorganic pyrophosphatase. Biochemistry (1997) 36, 7746-7753.
5. Sumbatuan N.V., Gröger K., Chichenkov O.N., and Korshunova G.A. (1977) Synthesis and activity of dermorphin analogues containing unusual amino acid residues. Lett. Pept. Sci. 4, 477-480.
^M