Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес
оригинального документа
: http://www.chemport.ru/datenews.php?news=1653
Дата изменения: Unknown Дата индексирования: Tue Apr 12 15:18:44 2016 Кодировка: Windows-1251 |
поиск |
Новости химической науки > Механизм действия известного фермента пересмотрен30.5.2009 Результаты новых исследований говорят о том, что пример механизма ферментативной реакции, уже десятилетия переходящий из учебника в учебник должен быть пересмотрен. Причина в том, что впервые получена полная информация о строении ацетоацетатдекарбоксилазы [acetoacetate decarboxylase (AADase)], фермента, сыгравшего свою роль в истории Первой Мировой войны.
Кристаллическая структура AADase. (Рисунок из Nature 2009, 459, 393)
Фермент AADase катализирует превращение эфиров ацетоуксусной кислоты в ацетон. Это ключевой фермент бактерий, которых химик, а впоследствии президент Израиля Хаим Вейцман (Chaim Weizmann) использовал в промышленном процессе получения ацетона, необходимого для производства взрывчатых веществ в ходе Первой Мировой войны, из крахмала.
Позже Франк Вестхаймер (Frank H. Westheimer) использовал AADase, как модель для изучения эффекта микроокружения. Он показал, что стерические, электронные и прочие взаимодействия в активном центре фермента оказывают существенное влияние на работу фермента. В настоящее время эти выводы кажется трюизмом, однако в начале 1960-х годов именно эта его работы заложили основы, зарождавшейся тогда, механистической энзимологии.
Вестхаймер показал, что остаток лизина в положении 115 AADase ускоряет реакцию декарбоксилирования и образования ацетона, так как он гораздо кислее, чем лизин в обычном состоянии. Он объяснял увеличение кислотности 'проксимальным эффектом положительного заряда' ('proximal positive-charge effect') аммонийной группы у соседнего остатка Lys-116.
Карен Аллен (Karen N. Allen) из Университета Бостона впервые сообщает о расшифровке структуры AADase. Результаты рентгеноструктурного исследования показывают, что остаток Lys-116 отвернут от активного центра и не может оказать какое-либо существенное влияние на Lys-115. Исследователи обнаружили, что остаток, отвечающий за каталитический эффект, проявляет повышенную кислотность из-за того, что он локализован в 'гидрофобном канале' ('hydrophobic funnel'). Такой тип третичной структуры белков ранее не наблюдался, и Аллен предлагает ему название 'складка Вестхаймера' ('Westheimer fold').
Источник: Nature 2009, 459, 393 метки статьи: #аналитическая химия, #биохимия, #кинетика и катализ, #молекулярная биология, #физическая химия Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru Комментарии к статье:
Вы читаете текст статьи "Механизм действия известного фермента пересмотрен" Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru |
Читайте также:
Все новости
11.4.2016 Самая длинная линейная цепь из атомов углерода 7.4.2016 Синтезирована новая двумерная форма бора 4.4.2016 Были окна стеклянные - станут окна деревянные 31.3.2016 Катализатор Граббса решит проблему старых покрышек 28.3.2016 Позитроны определяют строение диоксида титана 24.3.2016 Новый поворот в деле об ароматичности Подписка на новости
Новости компаний
21.03.16
|
Химический портал
Все новости
Ваш электронный билет на выставку 'Аналитика Экспо 2016' 28.01.16 | ИндаСофт, ООО Семинар 'Организация ВЛК в ЛИМС' 2016 12.02.16 | ЭКОС-1, ЗАО СЕМИНАР 'Использование спектрометрических методов в прикладных..." 12.02.16 | ЭКОС-1, ЗАО Семинар 'Аналитические методы в фармацевтике. Новые разработки..." 12.02.16 | ЭКОС-1, ЗАО Конкурс ФБУ 'РОСТЕСТ-Москва' на соискание Знака качества в 2016 г. Подписка на новости
|