Курс лекций читает профессор Клячко Наталья Львовна

1. Классы ферментов. Номер фермента. Примеры катализируемых ферментами реакций.
2. Основные функциональные группы активных центров ферментов. Примеры.
3. Связывание субстрата в активном центре фермента. Основные группы активного центра, участвующие в связывании. Основные типы и примеры взаимодействий фермента и субстрата.
4. Кофакторы, коферменты и простетические группы ферментов. Примеры.
5. Роль ионов металлов в катализе. Примеры.
6. Гидролазы. Особенности структуры активного центра и механизм действия а-химотрипсина.
7. Гидролазы. Особенности строения активных центров, сходные черты и различия в катализе α - химотрипсином, трипсином, эластазой.
8. α -Химотрипсин. Особенности взаимодействий в фермент-субстратном комплексе и переходном состоянии.
9. Клеточная стенка бактерий и гликозидазы. Лизоцим, группы активного центра, особенности механизма действия.
10. Кислые протеазына примере пепсина: особенности строения активного центра и механизма действия.
11. Тиоловые протеазы на примере папаина: особенности строения активного центра и механизма действия.
12. Особенности строения активного центра карбоксипептидазы А, альтернативные механизмы действия фермента.
13. Рибонуклеаза: основные группы активного центра, типы катализа.
14. Специфичность ферментов: групповая, абсолютная, стереоспецифичность. Примеры.
15. Гем-содержащие белки и ферменты. Особенности строения. Основные окислительные состояния железа гема.
16. Гем-содержащие белки и ферменты. Гемоглобин и миоглобин, особенности строения и функции.
17. Гем-содержащие ферменты на примере пероксидаз: особенности структуры, механизм расщепления пероксида водорода в активном центре.
18. Ионы металлов в катализе. Карбоангидраза: особенности строения, активного центра (рН-зависимость и рК групп, участвующих в катализе), механизм действия.
19. NAD⁺ -зависимые ферменты, особенности строения кофермента, перенос гидрид-иона. Пример катализируемой ферментом реакции с участием NAD^+' (NADH).
20. Структура активного центра и механизм действия алкогольдегидрогеназы.
21. Особенности взаимодействия с субстратом и механизм действия лактатдегидрогеназы.
22. Флавопротеины. Особенности строения FMN и FAD, участие в катализе глутатионредуктазой.
23. Тиаминпирофосфат: особенности строения, участие в катализе на примере пируватдекарбоксилазы.
24. Пиридоксальфосфат: особенности строения, участие в катализе на примере рацемазы аминокислот.
25. Пиридоксальфосфат: особенности строения, образование и роль основания Шиффа (На примере реакции, катализируемой аминотрансферазой).

Рекомендуемая литература
1. Н. Л. Клячко, В. А. Щедрина. Структура активных центров и механизмы действия ферментов, не содержащих простетических групп, кофакторов и коферментов. Методическое пособие. Москва. 2008.
2. С. Д. Варфоломеев. Химическая энзимология. Москва. Академия. 2004.
3. A. Fersht. Structure and mechanism in protein science. N. Y. W. H. Freeman. 1999.
4. M. I. Page, A. Williams, eds. Enzyme mechanisms. Cambridge. Royal. Soc. Chem. 1993.
5. H. B. Dunford. Horseradish peroxidase: structure and kinetic properties. 1999.
6. I. Bertini, H. B. Gray, S. J. Lippard, J. S. Valentine, eds. Biinorganic chemistry. California. Univ. Sci. Books, Mill Willey. 1994.

Программа составлена
проф. Клячко Н. Л.