Программа спецкурса "Биохимия мышц и биологическая подвижность"

Лектор - профессор Н.Б. Гусев

IX семестр, 28 часов

Разнообразие форм подвижности. Типы скелетов, функции, выполняемые мышцами. Классификация мышечных волокон. Эмбриогенез различных типов мышц. Ультраструктура мышц. Строение молекулы миозина. Способы упаковки миозина в толстые филаменты. Минорные белки миозиновых филаментов (С-белок, титин, белок F, АМР-дезаминаза). Ферментативные системы, поддерживающие постоянство концентрации АТР вблизи миозиновых филаментов. Структура головки миозина. Схема гидролиза АТР и сопряженное с ним перемещение головки миозина по нити актина (схема Раймента). Сравнение семейств миозина и кинезина. Семейство белков ААА+ и структура динеина.

Перспективы использования биологических моторов для решения задач биотехнологии.

Строение актина. Регуляция процессов полимеризации актина. (ADF, кофилин, профилин, тимозин, белки семейства WASP, ARP2/3). Сборка актиновых филаментов в примембранном пространстве. Механизмы передачи химических сигналов снаружи внутрь клетки. Сравнение процессов полимеризации актина с участием белков семейства Arp2/3 и форминов. Классификация актин-связывающих белков. Белки, взаимодействующие с мономерным актином, белки, кепирующие острый конец нити актина, белки, повреждающие нити актина. Актин-связывающие белки. 'Сшивающие белки' (филамин, альфа-актинин, спектрин, бревин, виллин, фимбрин). Белки, обеспечивающие прикрепление актина к мембране. Белки семейства ERM, дистрофин, кадгерины, катенинын, десмоплакины). Белки, располагающиеся вдоль актиновых филаментов (небулин, тропомиозин, кальдесмон, тропонин, кальпонин и др). Сравнение структуры и свойств тубулина и актина. Белки промежуточных филаментов. Сходство и различие трех типов филаментов (микрофиламенты, микротрубочки, промежуточные филаменты).

Схема передачи сигнала снаружи внутрь клетки. Представления о строении синапса и внутреннего синапса. Медленные потенциал-зависимые Са-каналы. Дигидропиридин и рианодин-зависимые каналы. Строение внутреннего синапса. Механизмы регуляции внутриклеточной концентрации кальция (транспортные АТРазы, мембранные переносчики, митохондрии).

Структура участка связывания кальция в белках EF-руки. Механизмы связывания кальция в структуре этого участка. Конформационные изменения, происходящие при связывании кальция. Классификация Са-связывающих белков семейства EF-руки. Белки, содержащие по две и три EF-руки. Функции, выполняемые этими белками. Белки семейства EF-руки, имеющие четыре Са-связывающих участка. Механизм функционирования кальмодулина и тропонина С. Визинины и рековерины. Представление о миристоильном переключателе. Химерные Са-связывающие белки (альфа-актинин, кальпаины, спектрин, дистрофин и т.д.). Аннексины. Строение и свойства. Белки семейства С2. Внеклеточные Са-связывающие белки.

Миозиновый тип регуляции сократительной активности мышц моллюсков. Регуляция сократительной активности гладких мышц. Строение киназы и фосфатазы легких цепей миозина. Доказательство того, что фосфорилирование является необходимым элементом регуляции сократительной активности гладких мышц. Механизмы регуляции активности киназы и фосфатазы легких цепей миозина. Участие других протеинкиназ (Rho-, протеинкиназа С) в регуляции сократительной активности гладких мышц.

Кальдесмон и кальпонин как возможные участники регуляции сокращения гладких мышц и немышечной подвижности. Тропонин-тропомиозиновый комплекс, строение и локализация. Состав и строение тропонина. Гипотетический механизм функционирования тропонина. Различные способы регуляции тропонинового комплекса. Фосфорилирование компонентов тропонина, изоформный состав и альтернативный сплайсинг. Современные представления о регуляции сократительной активности сердца и скелетных мышц тропонин-тропомиозиновым комплексом (модели Лимна-Тейлора, Лерера-Дживса). Стерический и аллостерический способы регуляции актинового филамента. Сравнение механизмов регуляции сократительной активности поперечно-полосатых (сердечных) и гладких мышц. Роль актинового и миозинового типов регуляции в каждом из типов мышц. Фосфорилирование как один из наиболее универсальных способов регуляции активности сократительных и регуляторных белков.

Литература

Основная:

1. Е.А. Пермяков. Кальцийсвязывающие белки, Наука, 1993
2. Б. Альбертс, Д. Брей, Дж. Льюис, М. Рэфф, К. Робертс, Дж. Уотсон. Молекулярная биология клетки в 3 т., Мир,1994
3. Белки и пептиды том 1 под редакцией В.Т. Иванова и В.М. Липкина, Наука, 1995
4. Е.А. Шубникова, Н.А. Юрина, Н.Б. Гусев, О.П. Балезина, Г.Б. Большакова. Мышечные ткани, Медицина, 2001
5. Д.И. Левицкий, С.Ю. Хайтлина, Н.Б. Гусев. Двигательные белки в Сб. Белки и пептиды, том 1, Москва, Наука 1995
6. Н.Б. Гусев Внутриклеточные Са-связывающие белки. Соросовский образовательный журнал 1998, ? 5, стр.2-16
7. Н.Б. Гусев Молекулярные механизмы мышечного сокращения. Соросовский образовательный журнал 2000, том. 6, ? 8, стр.24-32
8. А.М. Рубцов Роль саркоплазматического ретикулума в регуляции сократительной активности мышц. Соросовский образовательный журнал 2000, том 9, ? 6, стр. 17-24.
9. Н.Б. Гусев Движение немышечных клеток и реорганизация актиновых микрофиламентов. Соросовский образовательный журнал 2001, том 7, ?7, стр. 9-1

Дополнительная:

1. Б.Ф. Поглазов. Д.И. Левицкий Миозин и биологическая подвижность М, Наука, 1982
2. П. Каппуччинелли Подвижность живых клеток. Москва, М. 1982
3. Л. Бэгшоу Мышечное сокращение. Москва, Мир, 1985
4. Е.С. Севери, М.Н. Кочеткова Роль фосфорилирования в регуляции клеточной активности. Москва, Наука, 1985
5. В.С. Гурфинкель, Ю.С. Левик Скелетная мышца, структура и функции. Москва, Наука. 1985
6. А. Фултон Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. Москва, Мир, 1987
7. Сб. Структура и функции белков сократительных систем. Ленинград, Наука, 1987
8. В.И. Мельгунов. Са-зависимые, фосфолипидсвязывающие белки. Итоги науки и техники ВИНИТИ Биофизика т.34. 1990
9. G.H. Pollack Muscles and Molecules. Uncovering the principles of biological motion. Ebner and Sons Publishers, 1990
10. Guidebook to the Cytoskeletal and Motor proteins. Ed. T.Kreis, R.Vale. Oxford University Press 1993
11. I. Rayment, H.M. Holden The three-dimensional structure of molecular motor. Trends in Biochemical Sciences. 19, 129-134, 1994
12. B.G. Allen, M.P. Walsh The biochemical basis of the regulation of smooth-muscle contraction. Trends in Biochemical Sciences 19, 362-368, 1994
13. Biochemistry of smooth muscle contraction. Ed. M.Barany, Academic Press, 1995
14. M. Jamie, T.V. Cope, J. Whisstock, I. Rayment, J. Kendrick-Jones Conservation within the myosin motor domain: implications for structure and function. Structure, 4, 969-987, 1996
15. Н.В. Богачева, Н.Б. Гусев Структура и функции кальдесмона и кальпонина. Успехи биологической химии 1997, т.37, стр.3-48.

версия для печати
Страница последний раз обновлялась 02.05.2010