Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.fbb.msu.ru/~smivic/Projects/1NZJ/uniProt.html
Дата изменения: Thu May 21 20:28:10 2009
Дата индексирования: Tue Oct 2 11:00:08 2012
Кодировка: Windows-1251
UniProt

Учебный сайт Смирновой Виктории

Главная Проекты Семестры


Информация о белке из банка UniProt.

  Метка поля Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number") AC P27305; P75662
Идентификатор записи в БД ID GLUQ_ECOLI
Название (краткое описание) белка DE RecName:Glutamyl-Q tRNA(Asp) synthetase;
EC=6.1.1.-;
Дата создания документа DT 01-AUG-1992
Дата последнего исправления аннотации DT 20-JAN-2009
Число публикаций, использованных при создании документа RN 10
Журнал и год самой поздней публикации RL J. Mol. Biol. (2008)
Ключевые слова KW Complete proteome; Ligase; Metal-binding; Nucleotide-binding; Zinc
Что содержит поле комментариев? CC Функция: катализирует тРНК-независимую активацию глутамата в присутствии АТФ и последующий перенос глутамата на тРНК (Asp). Глутамат переносится на 2-амино-5-(4,5-дигидрокси-2-циклопентен-1-ил) часть квеуозина в 34 позицию тРНК(Asp) QUC-антикодона. Не переносит глутамат ни на тРНК(Glu), ни на тРНК(Gln). Неспособность глутамизированной (glutamylated) тРНК(Asp) связываться с фактором элонгации Tu приводит к выводу, что она не участвует в синтезе белка на рибосоме.
Кофактор: Связан с одним ионом цинка на субъединицу.
Биофизикохимические свойства:
Кинетические параметры (константа Михаэлиса):
KM=0.15 мкм для тРНК(Asp);
KM=3000 мкм для глутамата;
Сходство: Принадлежит к классу-I, семейству аминоацил-тРНК-синтетаз GluQ подсемейству.
Предупреждение о возможной ошибке в АК последовательности: последовательность в записи AAA23686.1 отличается от данной (сдвиг рамки считывания).
Идентификаторы записей PDB DR 1NZJ; 2ZLZ

 

  • Мутации каких аминокислотных остатков могут нарушить связывание данного белка с глутаминовой кислотой?
    Остатки с номерами 45 (E), 172 (Y), 190 (R), 231 (K).

    Похожие по описанию белки.

     Запрос  Число записей
    в SwissProt    		 Число записей
    в TrEMBL    		 Число записей,
    для которых известна 3D структура
    Glutamyl-Q AND tRNA AND Asp AND synthetase81771
    ec:6.1.1.-9,58411,99291
    Glutamyl-Q AND tRNA AND Asp AND synthetase AND Glu-Q-RSs AND ec:6.1.1.-8161



      Метка поля Белок 1 Белок 2
    Первый код доступа AC P27305 Q8Z9C2
    Идентификатор последовательности в БД ID GLUQ_ECOLI GLUQ_SALTI
    Название (краткое описание) белка DE Glutamyl-Q tRNA(Asp) synthetase Glutamyl-Q tRNA(Asp) synthetase
    Дата создания документа DT 01-AUG-1992 11-OCT-2005
    Дата последнего исправления аннотации DT 20-JAN-2009 16-DEC-2008
    Название организма OS Escherichia coli (strain K12) Salmonella typhi
    Классификация организма (список таксонов) OC Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Salmonella
    Длина последовательности ID, SQ 298 298
    Молекулярная масса белка SQ 33601 33553
    Число публикаций, использованных при создании документа RN 10 2
    Журнал и год самой поздней публикации RL J. Mol. Biol. (2008) J. Bacteriol. (2003)
    Описание вторичной структуры FT 13 альфа-спиралей, 3 бета-поворота и 10 неструктурированных участков (указаны номера первой и последней АК каждой структуры). -
    Ключевые слова KW 3D-structure; Aminoacyl-tRNA synthetase; ATP-binding; Complete proteome; Ligase; Metal-binding; Nucleotide-binding; Zinc Aminoacyl-tRNA synthetase; ATP-binding; Complete proteome; Ligase; Metal-binding; Nucleotide-binding; Zinc
    Темы, освещенные в комментариях CC Функция: катализирует тРНК-независимую активацию глутамата в присутствии АТФ и последующий перенос глутамата на тРНК (Asp). Глутамат переносится на 2-амино-5-(4,5-дигидрокси-2-циклопентен-1-ил) часть квеуозина в 34 позицию тРНК(Asp) QUC-антикодона. Не переносит глутамат ни на тРНК(Glu), ни на тРНК(Gln). Неспособность глутамизированной (glutamylated) тРНК(Asp) связываться с фактором элонгации Tu приводит к выводу, что она не участвует в синтезе белка на рибосоме.
    Кофактор: Связан с одним ионом цинка на субъединицу.
    Биофизикохимические свойства:
    Кинетические параметры (константа Михаэлиса):
    KM=0.15 мкм для тРНК(Asp);
    KM=3000 мкм для глутамата;
    Сходство: Принадлежит к классу-I, семейству аминоацил-тРНК-синтетаз GluQ подсемейству.
    Предупреждение о возможной ошибке в АК последовательности: последовательность в записи AAA23686.1 отличается от данной (сдвиг рамки считывания).    		 Функция: катализирует тРНК-независимую активацию глутамата в присутствии АТФ и последующий перенос глутамата на тРНК (Asp). Глутамат переносится на 2-амино-5-(4,5-дигидрокси-2-циклопентен-1-ил) часть квеуозина в 34 позицию тРНК(Asp) QUC-антикодона. (По сходству c изученными белками.)
    Кофактор: Связан с одним ионом цинка на субъединицу. (По сходству.)
    Сходство: Принадлежит к классу-I, семейству аминоацил-тРНК-синтетаз GluQ подсемейству.
    Особенности последовательности FT 1 цепь, 298 АК.
    "HIGH" и "KMSKS" мотивы
    4 остатка связываются с цинком, 3 - с глутаматом, 1 - с АТФ.    		 1 цепь, 298 АК.
    "HIGH" и "KMSKS" мотивы
    4 остатка связываются с цинком, 3 - с глутаматом, 1 - с АТФ. (По сходству.)
    Идентификаторы записей PDB DR 1NZJ; 2ZLZ -

     
    Белки обеих бактерий очень похожи, что неудивительно - таксономически бактерии очень близки. Оба белка - ферменты, выполняющие одинаковые функции, совпадают практически все известные данные. Белок Salmonella typhi отличается от белка Escherichia coli только несколькими аминокислотами в последовательности (причем функциональные остатки - связывающиеся с цинком или глутаматом - в белках одинаковые с одинаковыми номерами).

    • © Smirnova Victoriya, 2008