Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес
оригинального документа
: http://kodomo.fbb.msu.ru/FBB/year_08/term1/pr_13/task13.html
Дата изменения: Mon Dec 15 10:03:50 2008 Дата индексирования: Tue Jan 13 19:28:49 2009 Кодировка: Windows-1251 |
Выберите один из лигандов (молекулу органического вещества или ион) из имеющихся в вашей структуре (замечание: по возможности НЕ выбирайте селенометионин). Сохраните в отдельном файле атомы белка, контактирующие с этим лигандом (контактом будем считать расположение двух атомов на расстоянии ближе 5Å). Внесите в протокол идентификаторы остатков, контактирующие с лигандом. Выберите один из контактирующих остатков и сохраните в отдельный графический файл (формата GIF) изображение взаимного расположения остатка и лиганда.
Оставьте в графическом окне изображение одной (любой, если их несколько) цепи белка в остовной модели. Покрасьте ее по структуре, для этого выполните (имея в качестве выделенного множества данную цепь) команды:
structure color structureОпределите и внесите протокол, к какому типу относится белок (альфа-спиральный, бета-структурный либо "альфа+бета"). Подберите ракурс, в котором хорошо видна вторичная структура цепи, и сохраните изображение в формате GIF.
Выберите один из элементов вторичной структуры (альфа-спираль или пару рядом расположенных бета-тяжей; желательно выбирать самый протяженный элемент). Создайте скрипт sselem.def, в котором под подходящими названиями определяются следующие множества:
The chosen alpha-helix is defined as "myhelix" ... The set of all nonpolar atoms of myhelix is defined as "npatoms" ...
(*) Подумайте, как создать такое изображение, которое достаточно наглядно отображало бы структуру водородных связей выбранного Вами элемента вторичной структуры с остальной частью белка (или комплекса). То же для гидрофобных контактов. Попробуйте сохранить подобные изображения (один или несколько вариантов) как в виде GIF-файлов, так и в виде RasMol-скриптов.