Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~step/setup/term2/term3(1).html
Дата изменения: Sat Mar 3 01:52:32 2007
Дата индексирования: Tue Oct 2 17:37:38 2012
Кодировка: Windows-1251
working

Банк UniProt



Мой белок - GSHR_Ecoli. Данные с сайта ExPASy Proteomics Server, а имено из базы данных Uniprot:

Метка поля Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number") AC P06715; Q2M7G2
Идентификатор записи в БД ID GSHR_ECOLI
Название (краткое описание) белка DE Glutathione reductase (EC 1.8.1.7) (GR) (GRase)
Дата создания документа DT 01-JAN-1988 (первоначальный вариант)
Дата последнего исправления аннотации DT 20-FEB-2007(последний 86ой вариант)
Число публикаций, использованных при создании документа RN 1)Glutathione reductase from Escherichia coli: cloning and sequence analysis of the gene and relationship to other flavoprotein disulfide oxidoreductases. 2)"Analysis of the Escherichia coli genome. V. DNA sequence of the region from 76.0 to 81.5 minutes. 3) The complete genome sequence of Escherichia coli K-12. 4) Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110. 5) The three-dimensional structure of glutathione reductase from Escherichia coli at 3.0-A resolution. 6) Structure of glutathione reductase from Escherichia coli at 1.86-A resolution: comparison with the enzyme from human erythrocytes.
Журнал и год самой поздней публикации RL Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006).
Ключевые слова KW 3D-structure; Complete proteome; FAD; Flavoprotein; NADP; Oxidoreductase; Redox-active center.
Что содержит поле комментариев CC 1)Функция 2)Описание реакции, которую катализирует данный фермент 3)Описание вещества не белкового типа, необходимого для каталитической активности фермента. 4)Домены (структура) 5)Взаимодействие 6)Внутриклеточное локализация 7)Доп. особенности(не принадлежащие ни к одной из выше перечисленных тем) 8)К какому типу ферментов относится (общие черты)
Идентификаторы записей PDB DR 1GER, 1GES, 1GEU, 1GET


Пользуясь поисковой машиной сайта Expasy, мною было определено, сколько записей в UniProt описывает белки примерно с тем же описанием (DE), что и мой белок , результаты приведены в виде таблицы:

Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL
Glutathione 600 6178r
reductase 8024 78950
reductase (EC 1.8.1.7) 30 99
Glutathione reductase (EC 1.8.1.7) 30 98
Glutathione reductase (EC 1.8.1.7) (GR) (GRase) 30 0
(GR) (GRase) 30 1



Просмотрев список записей UniProt, содержащих информацию о тех белках, чье описание близко описанию моего белка. Мною был выбран один бело. В следующей таблице, в левой колонке - сведения о моем белке, а в правой - о выбранном мною белке:

Метка поля Белок 1 Белок 2
Первый код доступа AC P06715; Q2M7G2 P47791; Q7TNC2; Q8BN97; Q8C9Z6;
Идентификатор последовательности в БД ID GSHR_ECOLI GSHR_MOUSE
Название (краткое описание) белка DE Glutathione reductase (EC 1.8.1.7) (GR) (GRase) Glutathione reductase, mitochondrial precursor (EC 1.8.1.7) (GR)(GRase).
Дата создания документа DT 01-JAN-1988 01-FEB-1996 (интеграция последовательности в БД)21-JUN-2004
Дата последнего исправления аннотации DT 20-FEB-2007 20-FEB-2007
Название организма OS Escherichia coli Mus musculus (Mouse)
Классификация организма (список таксонов) OC Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Glires; Rodentia; Sciurognathi; Muroidea; Muridae; Murinae; Mus
Длина последовательности SQ 450 AA 500 AA
Молекулярная масса белка SQ 48773 53663
Число публикаций, использованных при создании документа RN 6 5
Журнал и год самой поздней публикации RL Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006). Science 309:1559-1563(2005)
Описание вторичной структуры FT 1)Дисульфидные мостики 2)Кол-во вторичных структур(альфа-спирали, бэта -тяжи и т.д.) 1)Дисульфидные мостики 2)Кол-во вторичных структур(альфа-спирали, бэта -тяжи и т.д.)
Ключевые слова KW Acetylation; Alternative initiation; FAD; Flavoprotein; Mitochondrion; NADP; Oxidoreductase; Redox-active center; Transit peptide. 3D-structure; Complete proteome; FAD; Flavoprotein; NADP; Oxidoreductase; Redox-active center.
Темы, освещенные в комментариях СС 1)Функция 2)Описание реакции, которую катализирует данный фермент 3)Описание вещества не белкового типа, необходимого для каталитической активности фермента. 4)Строение четвертичной структуры и описание связей с другими белками. 5)Взаимодействие 6)Внутриклеточное локализация 7)Доп. особенности(не принадлежащие ни к одной из выше перечисленных тем) 8)К какому типу ферментов относится (общие черты) 1)Функция 2)Описание реакции, которую катализирует данный фермент 3)Описание вещества не белкового типа, необходимого для каталитической активности фермента. 4)Строение четвертичной структуры и описание связей с другими белками. 5)Внутриклеточное локализация 6)Описание существующих белковых последовательностей, получающихся в результате альтернативного сплайсинга того же самого гена. 7)Домены (структура) 8)Описание химической последовательности полипептида.(дополняет особенности последовательности) 9) Доп. особенности(не принадлежащие ни к одной из выше перечисленных тем) 10)К какому типу ферментов относится (общие черты)
Особенности последовательности FT 1)Размер цепи 2)Места фосфорных связей 3)Аминокислоты отвечающий за активность фермента. 4)Дисульфидные мостики 5)Вторичная структура(чем выражена и кол-во) 1)Размер цепи 2)Места закрепления фосфата нуклеотида 3)Расхождение последовательности аминокислотных остатков в публикациях 4)Дисульфидные мостики 5)Описание соединений, получающихся при альтернативном сплайсинге.
Идентификаторы записей PDB DR 1GER, 1GES, 1GEU, 1GET --------------------------


Между этими двумя белками много общего, включая то, что оба белка - ферменты. Но с одним исключением, они ферменты в разных организмах (из табл. Видны, какой из какого организма выделен). Даже официальное название, для обоих - дисульфидная глутанин редуктаза. Отсюда ясно, что эти два фермента катализируют одну и ту же реакцию (2 glutathione + NADP(+) <=> glutathione disulfide + NADP) . Число опубликованных статей использованных при создании документа, для P06715 равно 6, а для P47791 равно 5. У обоих одинаковая функция - поддержание высокого уровня восстановленного глутанина. Четвертичная структура гомодимера характерна для одного и другого белка. Особенности для P06715 и для P47791 активный участок - окислительно-восстановительно-активная дисульфидная связь.

Общее различия в последовательности этих белков:



1) Первое - длина аминокислотной последовательности для первого и второго белка равны 450 и 474 (+ 26 полипептид, с которым белок связан посредством дисульфидной связи). 2) Первая и последняя аминокислоты для первого и второго белка одинаковы и это метионин и аргинин соответсвено. 3) У первого белка одна дисульфидная связь, а у второго 2, но особая черта и для первого и второго белка - это расстояние между аминокислотами, образующими окислительно - востановительно активную дисульфидную связь, оно равно 4 аминокислотным остаткам. Для первого последовательность - Val Asn Val Gly, а для второго - Val Asn Val Gly, не трудно заметить некоторое сходство в аминокислотных остатках. Возможно, что причина такого сходства, скорее даже следствие совпадение аминокислотной последовательности - это то, что оба этих фермента катализируют одни и те же реакции, протекающие в разных организмах. 4) Для обоих ферментов одна и та аминокислота является акцептором протонов - гистидин. Плюс к тому же есть некоторое сходство в том, что для первого белка номер остатка гистидина равен 439, а для второго 489, не трудно догадаться, что до конца цепи у обоих белков остается 11 аминокислотных остатков. Такое сходство наводит на желание сравнить эти концы:.. Для первого белка PTAAEEFVTMR, а для второго PTSSEELVTLR, не трудно и здесь заметить некоторое сходство. Так, например обе части цепи начинаются с пролина, затем треонин, потом для первого белка два аланина, а для второго белка два серина:.можно было бы и дальше продолжить, но это лишь трата времени.
© step