Консервативные участки и их структура в белке PYRD_Ecoli

1.Для определения консервативных участков в белке PYRD_Ecoli было построено множественное выравнивание для последовательностей .Сами последовательности были выбраны среди гомологов белка, найденных BLAST, с Identy=30-60%

Множественное выравнивание.

2. Так получилось, что все консервативные участки входят в состав бета-тяжей. Соответственно основной функцией этих консервативных участков будет поддержание конформации глобулы.

На всех, приведенных ниже ,картинках бета-тяжи выделены желтым,а альфа спирали розовым.

	Номера аминокислотных остатков,образующих бета-тяжи (Согласно записи в PDB файле )	Номера аминокислотных остатков,составляющих консервативные участки (Согласно множественному выравниванию)
	58-60	57-63
	81-87	83-88
	100-103	98-103
	108-111	109-117
	135-140	136-140
	168-172	168,171-178
	214-217	213-222
	241-244	241-248
	265-268	264-271
	292-295	291-298
	314-317	314-316
	Консервативных участков не найдено только для двух бета- тяжей,находящихся на позициях 47-49 и 52-54 . Эти тяжи выделены красным на картинке слева.Хотя в одном из тяжей первая и последняя аминокислота сохраняют консервативность (эти аминокислоты выделены синим и подписаны на картинке).

Поскольку, тяжи определяют структуры глобулы, рассотрим взаимодействие между ними более подробно:

	Характеристика бета-тяжа 100-103 и бета-тяжа 108-111
	Анинокислоты из тяжей	Номер аминокислотного остатка	Распределение взаимодействий
	LEU	100
	PHE	101		+
	ARG	102
	LEU	103	+
	GLY	108	+
	LEU	109
	ILE	110		+
	ASN	111
	На данной картинке показака структура двух бета-тяжей и их взаимодействие.Красно-голубая пунктирная линия обозначает образование водорозной связи .Т.к водородные связи образуют чередующиеся 8 и 14 членные циклы,можно сделать вывод о том, что сами тяжи являются антипараллельными.

В некоторых консервативных участках (являющихся бета-тяжами) были замечены последовательности состоящие из гидрофобных остатков: 1) С 57 по 63 : PLGMAAG 2) С 264 по 268 : GGLSG 3) С 292 по 299 : IIGVGGI На картинке эти участки выделены черным цветом.Дабы не загромождать рисунок подписаны только первая и последняя аминокислота на участке. Боковые группы аминокислотных остатков, соседних в пептидной цепи, про образовании бета бета-тяжей оказываются по разные стороны от ее поверхности.Это позволяет формировать протяженные поверхности,насыщенные однотипными(как в данном случае, гидрофобными)боковыми радикалами. Гирофобные поверхности могут взаимодействовать между собой или с гидрофобными гребнями альфа-спиралей, могут участвовать в построении внутримолекулярных гидрофобных ядер,стабилизирующих пространственную структуру белка(последнее,наиболее вероятно в данном случае).

На представленной слева картинке зеленым выделен лиганд FMN. Как видно, лиганд располагается "в окружении" консервативных бета- тяжей. Поэтому,я думаю, можно сделать предположение о том,что в функции консервативных остатков входит взаимодействие с лигандом.

Главная страница Первый семестр Второй семестр