Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~mashik/t2_html/pfam.html
Дата изменения: Sun May 22 14:05:33 2005
Дата индексирования: Tue Oct 2 07:52:19 2012
Кодировка: Windows-1251
Pfam На заглавную страницу
На главную страницу второго семестра

Описание доменной структуры DEF_ECOLI

По идентификаторам UniProt было найдено описание доменной структуры DEF_ECOLI (P27251) в базе данных Pfam.

Так выглядит изображение доменной структуры аминокислотной последовательности DEF_ECOLI

  1. PF013277 — идентификатор Pfam домена
  2. Pep_deformylase — сокращенное название
  3. Полное название — Пептиддеформилаза
  4. Положение домена в последовательности — 2-152 а.о.

Изображение положения домена в 3D-структуре:

Идентификатор PDB — 1lqy.

Описание семейства доменов, к которому относится N- концевой домен DEF_ECOLI

  • Описание таксонов, в которых встречаются белки с такими доменами:

    Описание семейства, к которому относится N-концевой домен белка DEF_ECOLI

    Распространенность белков
    с доменом PF013277 по различным таксонам

    Таксон Количество белков
    с доменом PF013277
    Эукариоты
    (Eukaryota)
    Растения (Viridiplantae) 0
    Грибы (Fungi) 0
    Животные (Metazoa) 6
    Бактерии (Bacteria) 218
    Археи (Archaea) 0
  • Вопросы относительно доменной архитектуры:

    • Известно 304 белка с доменом PF013277.
    • Чаще всего, домен PF013277 единственный,отсюда следует, что
    • случаев дупликации домена PF013277 нет.

  • Краткое описание доменов данного семейства

  • Описание доменов данного семейства:

    Пептиддеформилаза - это важнейший металлофермент (фермент, содержащий в качетсве кофактора металл), необходимый для удаления формиловых групп на N-концах зарождающихся полипептидных цепей у эубактерий.
    Фермент функционирует как мономер (является мономерным) и присоединяет один ион цинка, катализируя реакцию:
    N-формил-L-метионин + H2O = формиат (соль муравьиной кислоты) + L-метионин.
    Каталитическая эффективность сильно зависит от "присоединенности" металла (то есть если концентрация ионов цинка - недостаточная, то - полная разница!)
    Структура этих ферментов известна. Пептиддеформилаза, член семейства цинковых металлопротеаз, содержит активный внутренний домен из 147 аминокислотных остатков и C-концевой хвост (хвостик) из 21 остатка. Трехмерная структура каталитического центра определена с помощью рентгеноструктурного анализа и спектроскопии ядерно-магнитного резонанса. Структура содержит несколько антипараллельных цепей, которые окружают две перпендикулярные спирали (спирали окружены цепями!). С-концевая спираль содержит характерный для металлоферментов HEXXH-мотив , который является ключевым для активности фермента. Расположение спиралей и путь, по которому гистидиновы остатки присоединяют ион цинка, похожи на таковые у других металлопротеаз, таких как термолизин или metzincins (не знаю как переводится). Однако, окружение вторичной и третичной структур пептиддеформилазы, и расположение третьего лиганда (третьего иона цинка) на остатке цистеина, отличают ее от других металлопротеаз.
    Эти различия, вместе с заметными биохимическими отличиями, дают основание полагать, что пептиддеформилаза представляет собой новый класс цинковых металлопротеаз.


  • © Андреева Мария, 2005.