Пептиддеформилаза - это важнейший металлофермент (фермент, содержащий в качетсве кофактора металл), необходимый для удаления формиловых групп на N-концах зарождающихся полипептидных цепей у эубактерий.
Фермент функционирует как мономер (является мономерным) и присоединяет один ион цинка, катализируя реакцию:
N-формил-L-метионин + H2O = формиат (соль муравьиной кислоты) + L-метионин.
Каталитическая эффективность сильно зависит от "присоединенности" металла (то есть если концентрация ионов цинка - недостаточная, то - полная разница!)
Структура этих ферментов известна. Пептиддеформилаза, член семейства цинковых металлопротеаз, содержит активный внутренний домен из 147 аминокислотных остатков и C-концевой хвост (хвостик) из 21 остатка. Трехмерная структура каталитического центра определена с помощью рентгеноструктурного анализа и спектроскопии ядерно-магнитного резонанса. Структура содержит несколько антипараллельных цепей, которые окружают две перпендикулярные спирали (спирали окружены цепями!). С-концевая спираль содержит характерный для металлоферментов HEXXH-мотив , который является ключевым для активности фермента. Расположение спиралей и путь, по которому гистидиновы остатки присоединяют ион цинка, похожи на таковые у других металлопротеаз, таких как термолизин или metzincins (не знаю как переводится). Однако, окружение вторичной и третичной структур пептиддеформилазы, и расположение третьего лиганда (третьего иона цинка) на остатке цистеина, отличают ее от других металлопротеаз.
Эти различия, вместе с заметными биохимическими отличиями, дают основание полагать, что пептиддеформилаза представляет собой новый класс цинковых металлопротеаз.