Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~maravilla/term5/dssp.html
Дата изменения: Sat Dec 18 22:00:16 2010
Дата индексирования: Tue Oct 2 09:14:34 2012
Кодировка: Windows-1251
Программы DSPP и HBplus

Программы DSPP и HBplus



1. Определение вторичной структуры белка с помощью программы DSSP
Определим вторичную структуру белка формиат-дегидрогеназы (запись в PDB 1KQF программой DSSP. Полученный файл импортируем в Excel и посчитаем в нем количество альфа-спиралей и бета-тяжей в каждой цепи белка (их три: A, B, C). В файле Excel альфа-спирали, обозначенные буквами H, выделены красным цветом. Бета-тяжи, обозначенные буквами Е, выделены зеленым.
Из полученных данных составим таблицу:

Цепь белка Количество альфа-спиралей Количество бета-тяжей
А 26 42
В 6 11
С 10 2


Из данных файла PDB составим такую же таблицу:

Цепь белка Количество альфа-спиралей Количество бета-тяжей
А 43 43
В 11 11
С 14 2


Данные, полученные с помощью DSSP и файла PDB, отличаются незначительно, за исключением количества альфа-спиралей в цепи А. Файл PDB содержит больше упоминаний о вторичных структурах, чем файл выдачи DSSP (43 альфа-спиралей в первом против 26 во втором).

2. Углы PHI выдачи DSSP
В выдаче DSSP было найдено 104 аминокислотных остатка, имеющих положительный угол PHI. (См. таблицу ).


На рисунке представлена цепь B данного белка.

Альфа-спирали выделены синим цветом, бета-тяжи - красным. Атомы CA аминокислотных остатков, имеющих положительные углы PHI, выделены шариками (spheres).
Большинство положительных углов PHI присуще атомам остатков, которые принадлежат неструктурированным участкам белка (на рисунке выделены серым цветом).

3. Определение водородных связей с помощью программы HBplus

К сожалению программа HBplus отказалась обрабатывать файл, поэтому пришлось его урезать, оставив лишь цепь С. После обработки программой HBplus получаем такой файл .
Проанализируем полученные данные и с помощью PyMOL создадим изображения водороных связей
a) участвующих в стабилизации вторичной структуры



На данном изображении показаны водородные связи между атомом азота аланина 122 и атомом кислорода аспарагиновой кислоты 7.

б) между боковыми цепями аминокислотных остатков



Здесь показаны водородные связи между атомом NZ лизина 27 и атомами OD2 аспарагиновой кислоты 7.

в) между боковой цепью одного остатка и остовным атомом другого



Здесь показана водородная связь между атомом OG1 треонина 14 и атомом O серина 12.

г) между белком и каким-либо лигандом (малой органической молекулой)



Так как никаких малых органических молекул, связанных водородными связями с цепью B, найдено не было, поэтому на рисунке отображена связь триптофана 77 с водой.

д) водяные мостики между двумя остатками:



На изображении показан водяной мостик между цистеином 45 и треонином 78.

На главную