|
||||
|
Электронная плотность альтернативных конформацийФайл 2B5A.pdb и файл с электронной плотностью для белка из этой записи pdb 2B5A.omap были загружены в PyMOL:load 2B5A.pdb, 2B5A_coo load 2B5A.omap, 2B5A_mapВ записи pdb 4 цепи с остатками глутамин 21, однако на цепи С он имеет альтернативную конформацию. С помощью команд: isomesh 21_1, 2B5A_map, 0.5, resi 21 and chain C, 2.0 isomesh 21_1, 2B5A_map, 1.0, resi 21 and chain C, 2.0были созданы изображения электронной плотности вокруг остатка глутамина 21 на цепи С.  
Также были созданы подобные изображения для остатка глутамин 21, но из цепи А: isomesh 21_1, 2B5A_map, 0.5, resi 21 and chain A, 2.0 isomesh 21_1, 2B5A_map, 1.0, resi 21 and chain A, 2.0Полученные изображения:  
При увеличении значения уровня электронной плотности, изображаемая поверхность все сильнее "прижимается" к изображению аминокислотного остатка; при значениях уровня ~2.5 поверхность видна только вокруг остова аминокислоты (азот и кислород, как электроотрицательные элементы, оттягивают на себя электронную плотность). Если же, наоборот, понижать уровень, то изображаемая поверхность "отодвигается" от аминокислоты, охватывая большие поверхности. Электронная плотность вокруг аминокислоты из 1BDO.pdbАналогично с предыдущим заданием, были загружены в PyMOL файлы 1bdo.pdb и 1bdo.omap. В качестве аминокислоты с крупной боковой цепью был выбран лизин 108. Для него были получены 3 изображения:1) isomesh lys_1, 1bdo_map, 0.5, resi 108, 3.0Как видно, уже при уровне 0.5 поверхность не охватывает конец боковой цепи, хотя вокруг остальных атомов она есть. Это, видимо, объясняется положительным зарядом, который находится на конце боковой цепи лизина. 
2) isomesh lys_1, 1bdo_map, 1.0, resi 108, 3.0При уровне 1.0 поверхность "отступила" еще больше, и теперь вблизи боковой цепи поверхностей электронной плотности почти нет 
3) isomesh lys_1, 1bdo_map, 2.5, resi 108, 3.0На уровне 2.5 электронная плотность охватывает только остов полипептидной цепи, который хорошо выделяется. 
|
© Яшина 2009