Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес
оригинального документа
: http://kodomo.cmm.msu.ru/~homo_sapiens/term4/task9.html
Дата изменения: Sun May 22 01:01:48 2011 Дата индексирования: Tue Oct 2 12:31:25 2012 Кодировка: Windows-1251 |
Альфа-спиральные трансмембранные белки | Трансмембранные бета-баррели |
|
SNARE complex (syntaxin 1A, SNAP-25 and synaptobrevin 2) 3hd7 из Rattus norvegicus |
![]() |
Sucrose-specific porin 1a0s из Salmonella typhimurium |
![]() |
Aerobic respiration control sensor protein acrB 2ksd из Escherichia coli |
![]() |
VDAC-1 channel 2jk4 - митохондриальный порин из Homo sapiens, находится на внешней мембране |
![]() |
Connexin 26 gap junction channel (beta-2 protein) 2zw3 из Spodoptera frugiperda. Образует электрический синапс. |
![]() |
Hemoglobin-binding protease Hbp autotransporter 3aeh из Escherichia coli, находится на внешней мембране. |
![]() |
ClC chloride transporter 1ots из Escherichia coli, находится на внутренней мембране. |
![]() |
Autotransporter Hia 2gr7 из Haemophilus influenzae, находится на внешней мембране. |
![]() |
CorA magnesium transporter 2bbj из Thermotoga maritima, находится на внутренней мембране. |
![]() |
Outer membrane phospholipase A 1qd6 из Escherichia coli, гидролизует фосфолипиды |
![]() |
Sodium-potassium pump, E2-Pi state 2zxe из Squalus acanthias - калий-натриевый обменник. Формирует потенциал покоя. |
![]() |
Nicotinic acetylcholine receptor, closed state 2bg9 из Torpedo marmorata. Согласно модели, приведенной в "From Neuron to Brain" by John G. Nicholls et al. 2001, трансмембранными являются бета-листовые участки, поэтому я и поместила его в этот столбец. Видимо, здесь имеет место изменение общепринятой точки зрения (?). |
Трансмембранные белки очень разнообразны по функциям: комплекс SNARE осуществляет слияние транспортных визикул с мембраной, 2ksd - сенсорный белок, многие из них являются каналлами и осуществляют активный или пассивный транспорт, есть ферменты. Морфологически трансмембранные белки различаются по типу трансмембранных участков, количеству субъединиц, местоположению (у митохондрий и грам-отрицательных бактерий две мембраны), углу наклона в мембране, положению N- и С-конца белка (вне или внутри клетки).
PDB код | Число цепей | Тип
(спираль, баррель) |
Число трансмембранных участков в цепи | Число остатков в одном трансмембранном участке
(типичное, минимальное, максимальное) |
(*) Толщина мембраны в ангстремах
(расстояние между атомами на границах трансмембранных участков |
2gr7 | 3 | баррель | в каждой цепи по пять | для первого сегмента - семь, для остальных - по восемь | 22.7 + 2.0 А |
2bg9 | 5 | спираль | в каждой цепи по четыре | минимальное и типичное - 21, максимальное - 25 | 30.1 + 1.1 А |
Согласно Uniprot:Согласно TMHMM - в точности то же самое: sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 inside 1 20 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 21 40 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 outside 41 75 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 76 98 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 inside 99 139 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 140 162 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 outside 163 192 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 193 215 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 inside 216 226
В этой картинке слегка странно, что шкала "probability" - вероятность, размечена до значения 1.2 :) 3. Предложенный гомолог - B-субъединица белка щелевого контакта человека. При этом структура дана для всего щелевого контакта, который состоит из 6-ти совершенно одинаковых субъединиц, которые, однако, при этом экспрессируются с разных генов GJB1-6. (Совершенно непонятно, зачем... Может быть, это как-то способствует правильной сборке комплекса). Исследуемый белок мыши, видимо, тоже обладает этой особенностью. Структура гомолога
В цепи B предложенного гомолога PDBTM выделяет трансмембранные участки следующим образом: 1-1 неизвестно 2-24 сторона 2 25-50 ТМ 51-65 сторона 1 66-89 ТМ 90-109 сторона 2 110-124 неизвестно 125-139 сторона 2 140-159 ТМ 160-182 сторона 1 183-208 ТМ 209-217 сторона 2 218-226 неизвестно Я не смогла понять, какую из сторон PDBTM считает цитоплазматической, а какую - внеклеточной. Надо сказать, что данный белок и гомолог очень похожи - всего 6 точечных замен. TMHMM для гомолога выдает практически то же самое, что весьма слабо соответствует структуре гомолога. sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 inside 1 20 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 TMhelix 21 40 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 outside 41 75 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 TMhelix 76 98 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 inside 99 131 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 TMhelix 132 154 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 outside 155 192 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 TMhelix 193 215 sp_P29033_CXB2_HUMAN TMHMM2.0 inside 216 226 Очень похожая работа для моего белка (предсказание вторичной структуры по тому же самому гомологу) представлена здесь. А вот мое выравнивание с гомологом 4.
Число а.к. остатков | |
Всего а.к. остатков в последовательности | 226 |
Остатки, предсказанные TMHMM как локализованные в мембране (всего) | 89 |
Правильно предсказали - совпадают с 3D предсказанием (true positives, TP) | 66 |
Предсказали не то, что нужно (а.о. предсказаны как мембранные, а по данным 3D таковыми не являются, false positives, FP) | 23 |
Правильно не предсказали ( не предсказаны, и по данным 3D не находятся в мембране, true negatives, TN) | 108 |
Не предсказали то, что нужно (остатки по данным 3D находятся в мембране, false negatives, FN) | 29 |
Чувствительность (sensivity) = TP / (TP+FN) | 0,69 |
Специфичность (specificity) = TN / (TN+FP) | 0,82 |
Точность(precision) = TP /(TP+FP) | 0,74 |
Сверхпредсказание = FP/ (FP+TP) | 0,26 |
Недопредсказание = FN / (TN+FN) | 0,21 |