Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~h0n0da/MurE/1E8C_3D.doc Дата изменения: Mon Nov 20 23:24:04 2006 Дата индексирования: Tue Oct 2 07:28:25 2012 Кодировка: koi8-r

[pic]




1. Общее описание структуры

1.1 Табл. «Компоненты структуры, описанной в документе PDB 01E8C


1. Заголовок структуры: LIGASE


2. Название структуры: STRUCTURE OF MURE THE UDP-N-ACETYLMURAMYL
TRIPEPTIDE SYNTHETASE FROM
E. COLI

Цепи белка

|Идентификатор |Число |Название молекулы |Комментарии |
|цепи |остатков| | |
| | |UDP-N-ACETYLMURAMOYLALANYL-D-GLUTAMA|Отсутствует начальные|
|A |498 |TE--2 |метионин и аланин, а |
| | | |также конечный |
| | | |гистидин |
| | |6--DIAMINOPIMELATE LIGASE |Отсутствует метионин |
|B |498 | | |




















Гетероатомы
|ID |Название |Формула |Число копий |Комментарии |
| KCX | LYSINE | 2(C7 H14 N2 O4) | 2 | |
| |NZ-CARBOXYLIC | | | |
| |ACID | | | |
| MSE | SELENOMETHION|24(C5 H11 N1 O2 SE1 ) | 24 | |
| |INE | | | |
|API | 2,6-DIAMINOPI|2(C7 H14 N2 O4) | 2 | API И UAG связаны |
| |MELIC ACID | | |ковалентной связью |
|CL | CHLORIDE ION | CL1 1- |1 | |
|UAG | URIDINE-5'-DI| 2(C28 H43 N5 O23 P2) | 2 | |
| |PHOSPHATE-N-AC| | | |
| |ETYLMURAMOYL-L| | | |
| |- | | | |
| |ALANINE-D-GLUT| | | |
| |AMATE | | | |

























Ниже представлен белок в остовной модели, раскраска по цепям, многоатомные
лиганды и ДНК представлены в шарнирной модели(40;120), а вода и одноатомные
лиганды - в шариковой. Все лиганды раскрашены в соответствии со стандартной
раскраской по атомам


[pic]



















2. Торсионные углы в полипептидной цепи А структуры 01E8C.

2.1 Таблица. Измерение двугранных углов остатка Leu9 в белке Mure_Ecoli,
цепь А

|Название |Угол определяется по координатам атомов |Результат |
|двугранног|(обращение к атому в соответствие с синтаксисом |измерения с |
|о |RasMol, в скобках - название атома) |помощью RasMol|
|угла | | |
| ? | |Leu9:a.n |Leu9:a.ca |Leu9.a.c |-96.3 |
| |Leu8:a.c | | | | |
|? |Leu9:a.n |Leu9:a.ca |Leu9:a.c |Ala10:a.n |-1.7 |
|? |Leu9:a.ca |Leu9:a.c |Ala10:a.n |Ala10:a.ca |-179.1 |



2.2
[pic]
Картинка иллюстрирует вычисление угла ? 9ого аминокислотного остатка белка
Mure_ecoli. Атом СА 9ого остатка находится за атомом азота. Угол между
двумя карбонильными углеродами численно равен торсионному.



Карты Рамачандрана

[pic]



Большого разброса значений нет, так как боковой радикал ограничивает
вращение вокруг связей.














[pic]

В глицине наоборот отсутствует боковой радикал и вращению ничто не мешает-
отсюда и разброс значений.
















[pic]



Здесь опять-таки видно, что остатки с радикалами имеют приблизительно
одинаковые значения а разбросанные значения скорее всего являются
значениями для безрадикальных остатков














[pic]



В альфа спиралях наблюдается лишь небольшой разброс значений, что скорее
всего связано с организацией спирали в пространстве, накладывающей
ограничения на подвижность












[pic]

В бета-тяжах разброс значений минимален, что указывает на ещё более жёсткую
ориентацию в пространстве и самую большую ограниченность вращения

















3. Исследование элементов вторичной структуры.

3.1 Исследование альфа-спирали ?360-?374,цепь A
a)

[pic]

спираль в остовной модели с «торца», около каждого С( -атома приведен
номер остатка.


[pic]


спираль в «толстой» проволочной модели, вид с боку, показаны только атомы
основной цепи (N, C(,C,O), около каждого С(-атома приведен номер остатка;

пунктирной линией показаны водородные связи в основной цепи;
[pic]

атомы основной цепи спирали в проволочной модели, а атомы C( показаны как
шарики


Среднее значение угла ( для аминокислотных остатков спирали равно -71,34

Среднее значение угла ( для аминокислотных остатков спирали равно -22,20

n=+3.75

Пара атомов СА в остатках lys366:a и ala370:a

расстояние между ними(шаг спирали) 6.14А

D=1.637A

Общий паттерн водородных связей H(I;I+4). Также встречается и
H(I;I+3): Ala370-Leu373 и Ala371-His374.

Атомы С? расположены на внешнем радиусе спирали(с внешней стороны главной
цепи).



3.2 Исследование антипараллельной (-структуры 271-280, 285-291, цепь А.

[pic]

Расположение водородных связей в структуре















[pic]

Атомы С? по очереди выходят из двух полуплоскостей, образованных тяжами.



Среднее значение угла ? для аминокислотных остатков равно
-128,324
Средние значения угла ? для аминокислотных остатков равно
130.4353

















Исследование параллельной (-структуры 352-356, 459-463, цепь А.

[pic]

Водородные связи между параллельными Бета-тяжами 352-356 и 459-463, цепь
А












[pic]

Атомы С? также попеременно выходят из двух полуплоскостей, образованных
тяжами.






В параллельной паре тяжей водородные связи расположены
перпендикулярно (тяжам), под прямыми углами, в то время как в
антипараллельных углы не прямые, т. е. связи не перпендикулярны.













4. Исследование контактов между аминокислотными остатками

4.1 Табл. Контакты альфа-спирали 360-374 с остальной частью цепи А белка
Mure_ecoli.

|Имя атома |Имя контактирующего |Расстояние в е|Предположительная природа |
|остатка |атома | |контакта |
|спирали | | | |
|Arg372A.NH |Asp406A.0D |2.79 |Электростатическое |
| | | |взаимодействие |
|Thr360.A.N |His359.A.0 |2.25 |Водородная связь |
|Ala367A.C? |Leu461.A.CD2 |3.99 |Гидрофобное взаимодействие|
|His374.A.O |Cys375.A.N |2.24 |Водородная связь |
|Ala363.A.CB |Ala356.A.CB |3.34 |Водородная связь |


4.2 Поиск дисульфидных мостиков в Mure_ecoli.

Дисульфидных мостиков в структуре не обнаружено. Общее кол-во остатков
цистеина - 16. Они расположены так что s-s связей не образуют,
следовательно в образовании и поддержании третичной структуры дисульфидные
мостики не участвуют.


4.3 Поиск водородных связей между боковой группой серина и боковыми
группами других остатков


[pic]

Остатки Asn4:A и Ser18:A образующие водородную связь Расстояние между
вовлеченными в связь атомами равно 3.00 A