|
Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес
оригинального документа
: http://kodomo.cmm.msu.ru/~christablel/term2/Swiss-Prot_and_TrEMBL.html
Дата изменения: Mon Feb 18 19:41:28 2008 Дата индексирования: Tue Oct 2 15:25:08 2012 Кодировка: Windows-1251 |
На главную страницу второго семестра
|
Метка поля |
Содержание |
|
| Код доступа ("Accession number") | AC | P11648 |
| Идентификатор последовательности в БД | ID | AMPA_ECOLI |
| Название (краткое описание) белка | DE | Cytosol aminopeptidase |
| Дата создания документа | DT | 21 декабря 2004г. |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 7 февраля 2006г. |
| Название организма | OS | Escherichia coli |
| Полное название таксона | OC | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. |
| Длина последовательности | SQ | 503 a.o. |
| Молекулярная масса белка | SQ | 54880 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 5 публикаций |
| Название журнала с самой свежей публикацией | RL | EMBO J. |
| Описание вторичной структуры | FT | Описания вторичной структуры имеется. Оно состоит из описания расположения альфа-спиралей и бета-листов, ионов металлов и активных сайтов. |
| Что содержит поле комментариев? | CC |
1.Функция - вовлечен в регуляцию внутриклеточных белков. 2.Каталитическая активность - катлизирует выведение N-терминальные аминокислот. 3.Кофактор - соединяет по 2 иона магния в каждой субъединице. 4.Ферментная регуляция - ингибируется цинком и EDTA. 5.Субъединицы - гексамер. 6.Родство - принадлежит роду пептидаз М17. |
| Какие особенности последовательности указаны? | FT |
1. Длина 1 цепи - 503 а.о. 2. Потенциальные активные сайты а.о. 282 и 356 3. В состав белка входит металл - магний |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1GYT |
| Запрос | Число документов в SwissProt |
Число документов в TrEMBL |
| pepA | 142 | 112 |
| Cytosol aminopeptidase | 118 | 114 |
| b4260 | 1 | 6 |