I.      Аминокислотные остатки, контактирующие с BGL602:

• Thr191, Gly199, Leu202;
• Glu203, Gly198 (взаимодействуют)

II.      Молекула BGL602 взаимодействует с двумя аминокислотными остатками aquaporin Z и маловероятно, что изменение только в одной из них может привести к потере способности белка связываться с лигандом. Поэтому я предлагаю провести данную замену в просто контактирующих остатках (конечно, когда я называю аминокислотные остатки "просто контактирующими", я не имею ввиду, что они вообще не взаимодействуют с лигандом, но мне кажется что в сравнении с донорно-акцепторными связями, образованными Glu203 и Gly198, роль этих взаимодействий гораздо ниже). В качестве кандидата для мутагенеза, по-моему лучше всего выбрать Gly199, заменив его на триптофан. Trp имеет гораздо большие размеры, чем глицин, поэтому существует достаточно большая вероятность, что BGL просто "не хватит места", к тому же гидрофобный радикал триптофана практически не должен взаимодействовать с гидрофильным кольцом В-2-октилгликозида.
      Вывод: заменой в контактирующих с молекулой B-2-октилгликозида аминокислотных остатках белка aquaporin Z, приводящей к потере способности связываться данного белка с данным лигандом может являться:

Glycine ?199 -> Tryptophan

III.      Так как связь Gly198 c BGL602 носит донорно-акцепторный характер, причем донором являются гидроксильные группы B-2-октилгликозида, а акцептором - кислород остатка карбоксильной группы глицина, замена данного аминокислотного остатка не должна повлиять на способность связывания белка с лигандом (т.к. участок от C до С атомов у всех аминокислот одинаков и соответственно не нарушается механизм взаимодействия). Но заменяющие аминокислотные остатки должны быть сходны по размерам (чтобы не повлиять на геометрию цепи, что может привести к нехорошим : конформационным изменениям, последствия которых сложно предугадать) и обладать подобными свойствами (наиболее важна, наверно, гидрофильность/гидрофобность), а глицин не имеет более или менее удовлетворяющих этим условиям аналогов, поэтому я предлагаю заменить Glu203. Связь данного остатка с лигандом также носит донорно-акцепторный характер, правда акцептором является кислород дополнительной карбоксильной группы, но у глутаминовой кислоты есть восхитительный по своему подобию аналог - аспарагиновая кислота, который я и предлагаю в качестве замены (конечно можно попробовать и глутамин или аспарагин, но по-моему аспартат является наилучшим вариантом).
      Вывод: заменой в контактирующих с молекулой B-2-октилгликозида аминокислотных остатках белка aquaporin Z, не влияющей на взаимодействие данного белка с данным лигандом может являться:

Glutamic Acid ?203 -> Aspartic Acid