? | Цепь | Аминокислота |
397 | A | Lys |
398 | A | Arg |
399 | A | Arg |
400 | A | Ser |
401 | A | Arg |
402 | A | Ser |
404 | A | Ala |
405 | A | Arg |
407 | A | Arg |
408 | A | Gln |
411 | A | Mse (Het) |
415 | A | Lys |
421 | A | Ser |
422 | A | Leu |
423 | A | Pro |
424 | A | Glu |
431 | A | Gly |
432 | A | Arg |
433 | A | Asp |
434 | A | His |
435 | A | Thr |
436 | A | Thr |
438 | A | Leu |
439 | A | His |
442 | A | Arg |
443 | A | Lys |
|
Среди аминокислотных остатков белка, взаимодействующих с ДНК много аргинина.
Этот факт объясняется тем, что между положительно заряженными гуанидиновыми группами
аргининов и отрицательно заряженными группами нуклеотидных остатков (фосфатами)
формируются электростатические взаимодействия. Это обеспечивает прочное связывание белка с ДНК.
Кроме электростатических взаимодействий аргинин образует водородные связи с ДНК.
В частности они формируются между 399, 401, 407, 432, 442 аминокислотными остатками аргинина и молекулой ДНК.
Помимо аргинина водородные связи образуются между аминокислотными остатками Ser400, Gln408, Lys415, Leu422, Asp433, His434, Thr435 и ДНК.
Кроме водородных связей аминокислоты образуют с ДНК большое количество водяных мостиков
(формируются за счет способности воды образовывать водородные связи) Водородные связи и водяные мостики
можно увидеть при исполнении скрипта 1j1v.spt. Молекулы воды изображены белыми шариками.
Расстояние между молекулой воды и акцептором (донором) электронов не больше 3.2 ангстрем.
В большой бороздке ДНК находится альфа-спираль белка (соответственно Asp433-Ser451).
Скорее всего данная альфа-спираль относится к стандартному элементу сверхвторичной структуры, взаимодействующей
с ДНК "спираль-поворот-спираль".
Образование гидрофобных взаимодействий белка с ДНК весьма проблематично.
Во-первых, гидрофобных аминокислот, взаимодействующих с ней немного.
Во-вторых, аминокислоты, способные образовывать такого типа взаимодействия,
расположены главным образом около малой бороздки ДНК, где гидрофобные взаимодействия маловероятны.
| |
|