Отчет по молекулярной динамике двух систем.

Анализ MD комплекса белка LYSC_LYSEN с лигандом

В результате проведения нескольких последовательных запусков MD был получен файл траектории MD с длительностью 430 пикосекунд (единичный запуск позволял нам провести только 100 пикосекундные MD (за 1 час работы в очереди)).
На основе полученой траектории было исследованно поведение комплекса в процессе MD.

• Движения белка в процессе MD:
  
  При просмотре анимации можно наблюдать выпрямлнние С-конца белка (в левом нижнем углу)
  
  
  
•  
  
  

  Заметно, что среднеквадратичное отклонение сначала падает, а потом немного растет. Еще более заметен провал при 300 пикосекундах. Это вполне полне нормально, если учесть, что среднеквадратичное отклонение у нас от структуры в файле .tpr. С 300 пикосекунд мы начали последний старт MD, и, соответственно, именно в 300 пикосекундах структура совпадает с той, которая в файле .tpr. Однако не совсем понятно, почему после прохождения этой точки rmsd опять "подскакивает", ведь оно должно равномерно расти как далее это и продолжается. Возможно в последний раз мы ошиблись в конкатенации двух траекторий, из-за чего время 310 ps (следующая за 300 точка) на графике на самом деле не 310.
  

• Флуктуации (стандартные отклонения) положения атомов
  
  

  Флуктуации отвечают за то, как интенсивно атом меняет свое положение (колеблется). На диаграмме присутствует несколько групп атомов, флуктуации которых заметно отличаются от средних. Эти атомы (преимущественно атомы водорода) образуют выступы поверхности белка, и реагируют с моллекулами воды. В pdb-файлах, у таких атомов всегда сравнительно высокий b-фактор (кроме атомов водорода, которых там нет), поэтому ничего необычного в этом нет.
  

• Количество водородных связей между белком и лигандом
  
  

  Как видно, водородных связей с лигандом образует немного... однако, наблюдается положительная динамика: большую часть времени система имеет по крайней мере одну водородную связь, в начале же динамики - наоборот. К концу образуются две связи, но судить о том стала ли устойчивой такая ситуация мы не можем.
  

• Вторичная структура

  Карта Рамачандрана в конце динамики	Карта Рамачандрана в начале динамики

  При просмотре карт легко заметить аминокислотные остатки с "неправильными" торсионными углами. Причем на последнем фрейме их больше чем на первом. Мы выбрали 4 наиболее отличающихся по торсионным углам а. о. на последнем фрейме и выяснили где они находились в первом фрейме. Как видно некоторые а. о. (как Tyr67) и на первом фрейме имеют редкие торсионные углы, другие же раньше имели вполне нормальные углы. Ниже мы приводим расположения а. о. с редкими углами в белке. Как можно заметить они лежат в поворотах остова белка.

Анализ MD белка ????? без лиганда с сравнением с имеющим таковой

• Движения белка в процессе MD:
  
  
• Cреднеквадратичное отклонение
  
  

  Видно, что кривая не выходит на плато (если смотреть справа на лево), значит структура еще не стабилизировалась.

• Флуктуации (стандартные отклонения) положения атомов
  
  

  Заметим, что картина флуктуаций у белка без лиганда в целом повторяет таковую у комплекса (см. ниже). Но у комплекса есть отдельные пики выше 0.4 нм (это к примеру пики лиганда (>1350)), у белка без лиганда таких нет.
  
  

• Вторичная структура
  

  Карта Рамачандрана в конце динамики	Карта Рамачандрана в начале динамики

  
  Видно, что в конце динамики в запрещенных областях карты меньше а. о. чем в начале и даже меньше чем у комплекса. Должно быть структура белка без лиганда менее напряжена, чем в комплексе.