- EC 2 — трансферазы (Transferases)
К классу трансфераз относятся ферменты, которые переносят какую-либо группу (например, метильную или гликозильную) с одного соединения (донор) на другое (акцептор).
- EC 2.4 — гликозилтрансферазы (Glycosyltransferases)
Гликозилтрансферазами называются все ферменты, переносящие гликозильные группы (сахарные остатки).
- EC 2.4.2 — пентозилтрансферазы (Pentosyltransferases)
Пентозилтрансферазы — это те из гликозилтрансфераз, для которых субстратом (переносимой группой) является пентозный остаток.
- EC 2.4.2.1. — фосфорилаза пуриновых нуклеозидов (Purine-nucleoside phosphorylase)
Фосфорилаза пуриновых нуклеозидов катализирует реакцию переноса рибозной группы с пуринового нуклеозида на фосфат в соответствии со следующей схемой:
purine nucleoside + phosphate = purine + a-D-ribose 1-phosphate
Дополнительные вопросы:
IUPAC был организован в 1919 году.
Комиссия по номенклатуре ферментов организована в 1955 году.
Последние изменения утверждены в 2002 году.
- Схема ферментативной реакции фосфорилазы пуриновых нуклеозидов (Purine-nucleoside phosphorylase) выглядит следующим образом:
 | + |  | = |  | + |  |
| purine nucleoside | phosphate | purine | alpha-D-ribose 1-phosphate | |||
| (пуриновый нуклеозид) | (фосфат) | (пурин) | (альфа-D-рибоза 1-фосфат) |
- Общее число ферментов с кодом 2.4.2.1 — 133.
- Пример ингибитора ферментов с кодом 2.4.2.1 — 2-амино-6-меркапто-7-метилпуриновый рибонуклеозид (2-amino-6-mercapto-7-methylpurine ribonucleoside):
Посмотреть таблицу со всеми 99-ю ингибиторами
- Пример активатора ферментов с кодом 2.4.2.1 — инозин (Inosine):
Посмотреть таблицу со всеми 3-мя активаторами
- В разделе "Оптимум pH" базы данных BRENDA по коду 2.4.2.1 было найдено 29 записей. Для них pH колеблется в широких пределах — от 5 (minimum) до 11 (maximum). Среднее по всем ферментам значение оптимального pH составляет 6,9 (minimum) и 8,3 (maximum).
Посмотреть таблицу со всеми значениями оптимального pH
Дополнительные вопросы:
Как известно, СПИД — смертельное заболевание, вызваемое ретровирусом. Было выяснено, что иммунодефицит, развивающийся при заражении этим ретровирусом, сходен с иммунодефицитом, который развивается при недостатке ферментов, связанных с метаболизмом пурина (см. ссылку).
Врожденная некроветворная анемия представляет собой группу редких наследственных заболеваний, связанных с нарушениями эритропоэза. Было показано, что в лимфоцитах больных этой формой анемии снижено содержание фосфорилазы пуриновых нуклеозидов, в числе других ферментов (см. ссылку).
Кризис кровяных телец — запущенная форма одного из видов лейкемии ("рака крови"), которая специфически поражает нейтрофилы. Заболевание характеризуется повышением числа незрелых белых кровяных телец. При разных подтипах заболевания наблюдается разный уровень содержания фосфорилазы пуриновых нуклеозидов (см. ссылку).
Дефицит гипоксантин-гуанин фосфорибозилтрансферазы — наследственное заболевание, при котором наблюдается перепроизводство уратов, сопровождающееся тяжелыми неврологическими нарушениями. Заболевание сопровождается дефицитом гидролазы AdoHcyase. Показано (см. ссылку), что у пациентов с дефицитом фосфорилазы пуриновых нуклеозидов активность AdoHcyase также составляет только 7% от нормы, что говорит о возможном участии фосфорилазы в развитии заболевания.
Было выяснено, что тяжелые синдромы общего иммунодефицита могут развиваться в результате нарушения сплайсинга одного из предшественников мРНК (см. ссылку). Как оказалось, этот дефект вызывается естественной мутацией гена, кодирующего фосфорилазу пуриновых нуклеозидов, где происходит замена G на T в терминальном нуклеотиде экзона 2. В результате экзон 2 пропускается при сплайсинге, и синтезируется "неправильный" белок с нарушенным функционированием.
Фосфорилаза пуриновых нуклеозидов освобождает пурины от остатков сахара и фосфата для их повторного использования при построении ДНК. При дефиците этого фермента клетки не могут реплицировать ДНК и делиться, что особенно сильно отражается на работе иммунной системы и, в частности, ее Т-клеток. Дефицит фосфорилазы пуриновых нуклеозидов вызывается точечной мутацией G на A, которая приводит к замене Glu на Lys, которая является критической для функционирования белка (см. ссылку).
В разделе "Субъединицы" базы данных BRENDA нашлась информация о 32-х ферментах с кодом 2.4.2.1. Как можно видеть из следующей таблицы, ферменты с таким кодом могут иметь самый разный субъединичный состав, причем размер субъединиц также варьирует в широких пределах:
В разделе "Пострансляционные модификации" базы данных BRENDA информации о ферментах с кодом 2.4.2.1 не нашлось.
Число субъединиц Размер субъединиц (Да) Число ферментов с таким субъединичным составом Мономер 32000 — 58000 3 Димер 30000 — 345000 7 Смесь димера и тримера димер — 68000, тример — 89000 1 Тример 27000 — 32000 8 Тетрамер 29000 1 Пентамер 23900 1 Гексамер 23500 — 27000 7 ? 24000 — 39000 4
- Поиск ферментов с кодом 2.4.2.1 из кишечной палочки Escherichia coli K-12, археи Methanococcus jannaschii и человека осуществлялся с помощью SRS посредством следующего запроса:
([swissprot-ECNumber:2.4.2.1] & (([swissprot- EntryName:*_Ecoli] | [swissprot- EntryName:*_Human]) | [swissprot- EntryName:*_Metja]))
В результате было найдено только два белка (у кишечной палочки и у человека). У Methanococcus jannaschii, к сожалению, фермента с кодом 2.4.2.1 найдено не было, поэтому поиск третьего фермента с кодом 2.4.2.1 был произведен по другим эволюционно далеким организмам (не BACTERIA и не VERTEBRATA) в соответствии со следующим запросом:
(([swissprot-ECNumber:2.4.2.1] ! [swissprot-Taxonomy:BACTERIA]) ! [swissprot-Taxonomy:VERTEBRATA])
По этому запросу был найден единственный белок PNPH_YEAST из дрожжей.
- Домены Pfam в ферментах с кодом 2.4.2.1 из кишечной палочки, человека и дрожжей:
| Белок | Число доменов Pfam | Идентификатор Pfam | Положение в последовательности |
| DEOD_ECOLI | 1 | PF01048 | 14 — 232 |
| PNPH_HUMAN | 1 | PF00896 | 24 — 284 |
| PNPH_YEAST | 1 | PF00896 | 37 — 311 |
- С помощью программы seqret были получены аминокислотные последовательности доменов:
seqret sw:P0ABP8 -sask seqret sw:P00491 -sask seqret sw:Q05788 -sask
- Попарные выравнивания были сделаны программой needle с помощью следующего скрипта:
needle deod_ecoli.fasta pnph_human.fasta ecoli_human.needle -gapopen 10.0 -gapextend 0.5 needle deod_ecoli.fasta pnph_yeast.fasta ecoli_yeast.needle -gapopen 10.0 -gapextend 0.5 needle pnph_yeast.fasta pnph_human.fasta yeast_human.needle -gapopen 10.0 -gapextend 0.5
Пары доменов имеют следующие проценты Identity:
| Парa доменов | Identity | Выравнивание |
| ECOLI — HUMAN | 19,4% | Посмотреть выравнивание |
| ECOLI — YEAST | 12,8% | Посмотреть выравнивание |
| YEAST — HUMAN | 49.5% | Посмотреть выравнивание |
Можно видеть, что полученные значения Identity варьюруют в широких пределах. Были получены даже значения 12,8% и 19,4%, хотя считается, что функция сохраняется одинаковой у ферментов с Identity~40%. Нельзя также забывать, что на полученные значения немалый отпечаток накладывает степень "эволюционной дальности" организмов (дрожжи, естественно, ближе к человеку, чем кишечная палочка, поэтому неудивительно, что у их фермента больший процент Identity с человеческим).
- В базе данных ENZYME каждой группе ферментов приписан определенный код, в соответствии с выполняемыми ими функциями. По коду, названию или функции (реакции) можно найти интересующую группу ферментов с определенной функцией.
- Каждой группе ферментов с определенным кодом (функцией) в ENZYME соответствует своя запись, в которой можно найти следующую информацию:
- официальное название;
- альтернативное название;
- катализируемую реакцию;
- комментарии, касающиеся дополнительных функций ферментов, их специфичность по отношению к субстратам и т.п.;
- генетические болезни человека, связанные с данным ферментом;
- ссылки на другие базы данных, ведущие к данному ферменту, информация о котором в них содержится.