- Термин — 2-(2-hydroxyphenyl)benzenesulfinate hydrolase activity
(гидролазное воздействие на 2-(2-гидроксифенил)бензенсульфинат)
- Идентификатор GO
- Количество синонимов — 2
- Определение термина — Катализ следующей реакции:
2-(2-гидроксифенил)бензенсульфинат + H2O = 2-гидроксибифенил + SO3(2-) (сульфит)
- Количество родителей — 1 (is_a связь)
- Количество дочерних терминов — нет
Показать, чем отличаются связи типа is_a и типа part_of на примере полученного графа оказалось невозможным, т.к. в этом графе присутствуют только связи типа is_a. Как ни странно, на остальных графах, соответствующих терминам GO, найденным по ключевому слову "гидролаза" (hydrolase), также нет ни одной связи типа part_of.
В принципе, связи is_a и part_of отличаются следующим:
- Связь is_a указывает на то, что дочерний термин, из которого выходит стрелочка, является частным случем родительского термина, в который входит стрелочка.
- Связь part_of указывает на то, что дочерний термин, из которого выходит стрелочка, является частным случем родительского термина, в который входит стрелочка, но родительский термин может и не заключать в себе дочернего.
Протеом Anopheles gambiae.
Результаты поиска в UniProt, 08.03.2006г.
| Количество белков | Запрос в SRS | |
| Всего | 16245 | (([uniprot-Organism:Anopheles] & [uniprot-Organism:gambiae]) | [uniprot-Organism:Anopheles gambiae]) |
| С идентификаторами всех 3-х онтологий GO | 2818 | ((([uniprot-Organism:Anopheles] & [uniprot-Organism:gambiae]) | [uniprot-Organism:Anopheles gambiae]) & ((([uniprot-DBxref:C:*] & [uniprot-DBxref:P:*]) & [uniprot-DBxref:F:*]) > parent )) |
| В том числе локализованных в аппарате Гольджи | 3 | ((([uniprot-Organism:Anopheles] & [uniprot-Organism:gambiae]) | [uniprot-Organism:Anopheles gambiae]) & ((([uniprot-DBxref:C:Golgi apparatus] & [uniprot-DBxref:P:*]) & [uniprot-DBxref:F:*]) > parent )) |
| В том числе только с самыми хорошими доказательствами функции (TAS/IDA) | 0 | ((([uniprot-Organism:Anopheles] & [uniprot-Organism:gambiae]) | [uniprot-Organism:Anopheles gambiae]) & ((((((((((([uniprot-DBxref:C:Golgi apparatus] & [uniprot-DBxref:P:*]) & [uniprot-DBxref:F:*]) & ([uniprot-DBxref:TAS.] | [uniprot-DBxref:IDA.])) ! [uniprot-DBxref:IMP.]) ! [uniprot-DBxref:IGI.]) ! [uniprot-DBxref:IPI.]) ! [uniprot-DBxref:ISS.]) ! [uniprot-DBxref:IEP.]) ! [uniprot-DBxref:NAS.]) ! [uniprot-DBxref:IEA.]) > parent )) |
| В том числе только с самыми плохими доказательствами функции (IEA) | 3 | ((([uniprot-Organism:Anopheles] & [uniprot-Organism:gambiae]) | [uniprot-Organism:Anopheles gambiae]) & (((((((((((([uniprot-DBxref:C:Golgi apparatus] & [uniprot-DBxref:P:*]) & [uniprot-DBxref:F:*]) & [uniprot-DBxref:IEA.]) ! [uniprot-DBxref:IMP.]) ! [uniprot-DBxref:IGI.]) ! [uniprot-DBxref:IPI.]) ! [uniprot-DBxref:ISS.]) ! [uniprot-DBxref:IEP.]) ! [uniprot-DBxref:TAS.]) ! [uniprot-DBxref:IDA.]) ! [uniprot-DBxref:NAS.]) > parent )) |
Изображение Anopheles gambiae (африканский малярийный москит):
При выполнении задания использовалась общепринятая иерархиия кодов доказательств, согласно которой наличие самых плохих доказательств соответствует коду IEA (взятые из какой-либо базы данных без проверки куратором). У всех локализованных в аппарате Гольджи белков Anopheles gambiae, аннотированных в GO, присутствовал только код IEA.
Белок DTD_ECOLI является ферментом D-тирозил-тРНК-тирозил-деацилазой, которая относится к классу гидролаз.
D-тирозил-тРНК-тирозил-деацилаза распознает в комплексе D-тирозина с тирозил-тРНК сложноэфирную связь между аденозином на 3`-конце тирозил-тРНК и карбоксильной группой D-тирозина, образующуюся без ацилирования аминогруппы (обычная связь между тирозил-тРНК с L-тирозином образуется с ацилированием аминогруппы), гидролизует ее и отщепляет D-тирозин, высвобождая в цитоплазму несвязанную тирозил-тРНК.
Отщепление D-тирозина осуществляется в соответствии со следующей схемой:
D-тирозил-тРНК-тирозил-деацилаза необходима бактериальным клеткам для защиты от нежелательного встраивания D-тирозина в белки.
Доказательством выполнения D-тирозил-тРНК-тирозил-деацилазой подобной функции служит тот факт, что в случае отсутствия у бактерии гена yihZ, отвечающего за синтез данного фермента, D-тирозин становится токсичным для клетки вследствие встраивания в белки, несмотря на то, что все шаги трансляции направлены на преимущественное встраивание L-аминокислот.
О локализации D-тирозил-тРНК-тирозил-деацилазы в какой-либо определенной части клетки ничего не сказано ни в описании EcoCyc, ни в статье, на которую ссылается это описание. Возможно, это связано с тем, что данный фермент не имеет определенной локализации в клетке, а распределен по цитоплазме. Поскольку комплекс D-тирозина с тирозил-тРНК, в принципе, может встретиться в любой части цитоплазмы, то было бы логичным, если бы и D-тирозил-тРНК-тирозил-деацилаза находилась в разных областях цитоплазмы.