Анализ вторичной структуры молекул белка
Для моего белка (pfgbcm 1AF2.pdb) вызод программы,определяющей вторичную стурктуру белка- 1AF2.dssp.
Импортирую нужную часть выходного файла в Excel-таблица
В этом белке всего одна цепь.Для нее порграмма обнаружили альфа-спиралей(блок подряд идющих букв Н) а так же бета-тяжей (буквы Е).
Их координаты согласно программе DSSP:
В исходной pdb-файде была слежующая информация:
HELIX 1 1 PRO A 3 GLN A 11 5 9 HELIX 2 2 ASP A 14 GLU A 21 1 8 HELIX 3 3 ILE A 23 ALA A 25 5 3 HELIX 4 4 GLY A 35 THR A 45 1 11 HELIX 5 5 GLU A 49 CYS A 63 1 15 HELIX 6 6 MET A 97 GLN A 99 5 3 HELIX 7 7 ALA A 103 SER A 114 1 12 HELIX 8 8 GLY A 130 GLU A 138 1 9 HELIX 9 9 GLY A 142 ASP A 144 5 3 HELIX 10 10 LEU A 157 TYR A 160 1 4 HELIX 11 11 PRO A 167 LEU A 170 5 4 HELIX 12 12 ALA A 190 ARG A 201 1 12 HELIX 13 13 PRO A 239 LEU A 249 1 11 HELIX 14 14 TYR A 254 ASP A 256 5 3 HELIX 15 15 TRP A 273 LEU A 283 1 11про альфа-спирали.И:
SHEET 1 A 4 TRP A 84 ALA A 88 0 SHEET 2 A 4 GLY A 74 GLY A 79 -1 N ALA A 77 O TYR A 85 SHEET 3 A 4 LEU A 119 VAL A 124 -1 N THR A 123 O ILE A 76 SHEET 4 A 4 ARG A 146 LEU A 149 1 N ARG A 146 O ILE A 122 SHEET 1 B 4 ILE A 222 SER A 226 0 SHEET 2 B 4 SER A 211 CYS A 217 -1 N LEU A 215 O PHE A 223 SHEET 3 B 4 ILE A 257 LYS A 265 -1 N ALA A 263 O GLY A 212 SHEET 4 B 4 ILE A 288 LEU A 293 1 N ASP A 289 O ALA A 260про бета-тяжи.
Их координаты DSSP получила следующими:
С бета-тяжами различия в трех местах-найдены два лишних (32-33) и (156-157),а так же от листа (146-148) убран один остататок.
Альфа-спиралей пограмма нашла только 10,тогда как в исходном файле их 15.Плюс сдвиги координат.Не находятся короткие вроде (23-25) и (254-256). Часть из них (23-25,например) программа счиатет за "3/10 helix".
Анализ торфионных углов
остатки с положительным углом "фи":
D-163,G-142,A-31,E-171,K-208,N-70,F-233,G-183,G-151,M-177,G-46,G-188,G-94,G-220,G-251,G-115,G-82,G-284, не считая первого метионина и его угла в 360 градусов (т.к.для него неизвестен предыдущий остаток).
Элементы вторичной структуры:
Красным показаны бета-тяжи,белым-фльфа-спирали.
Атомы с положительными углами фи подписаны:
Работа с программой HBplus
Файл выдачи программы HBplus выглядит так:
<---DONOR---> <-ACCEPTOR--> atom ^ c i cat <-CA-CA-> ^ H-A-AA ^ H- h n atom resd res DA || num DHA H-A angle D-A-AA Bond n s type num typ dist DA aas dist angle dist angle num A0001-MET N A0025-ALA O 2.55 MM 24 4.58 107.4 2.05 153.8 137.4 1 A0002-HIS N A0550-HOH O 2.63 MH -2 -1.00 143.6 1.76 -1.0 -1.0 2 A0005-PHE N A0002-HIS O 3.08 MM 3 5.92 141.8 2.23 137.6 143.0 3 A0002-HIS NE2 A0251-GLY O 2.84 SM 249 7.14 161.5 1.87 115.9 116.2 4Сначала строки-цепь,номер и тип остатка,тип атома-для донора и акцептора.далее для них буквы M(main chain),H(heteroatom) и S(side).
Водородные связи,участвующие в стабилизации вторичной структуры.
A0005-PHE N A0002-HIS O 3.08 MM 3 5.92 141.8 2.23 137.6 143.0 3
Связь между атомом азота 5-ого фенилаланина и атомо кислорода 2-ого гистидина.
Водородные связи между боковыми цепями аминокислотных остатков
A0007-THR OG1 A0006-GLN OE1 3.05 SS 1 3.74 162.6 2.08 91.9 90.1 13
Связь между атомом OG1 7-ого тирозина и атомом OE1 6-ого глутамина.
Водродные связи между боковой цепью одного остатка и оствным атомом другого
A0017-GLN NE2 A0012-LEU O 2.88 SM 5 5.92 135.8 2.07 117.7 128.6 17
Связь между атомом NE2 17-ого глутамина и атомом О 12-ого лейцина.
Водяные мостики
Пример водяного мостика,образованного азотом 2-ого гистидина,кислородом 26 аспарагина и 550-ой молекулой воды.
A0002-HIS N A0550-HOH O 2.63 MH -2 -1.00 143.6 1.76 -1.0 -1.0 2 A0550-HOH O A0026-ASP O 2.56 HM -2 -1.00 -1.0 -1.00 -1.0 122.0 30
Связь между азотом 103-его аланина и O2 аотомом 295-урацила:
A0103-ALA N A0295- U O2 2.94 MH -2 -1.00 154.7 2.00 154.9 148.7 134
