Поверхность
Для выполнения задания использовалсь файл 2pud_1.pdb с биологической единицей.Цепи В и А-цепи ДНК и белка из одной асимметрической единицы,С и D-они же,из второй асимметрической единицы.
Изображение поверхности всего комплекса:
Поверхности контакта мономера белка с симметричным мономером на фоне остовной (ribbon) модели мономера
Поверхности контакта димера белков с двойной спиралью ДНК на фоне остовной модели части белка
Поверхности контакта ДНК с димером белков на фоне проволочной (sticks) модели двойной спирали
PROTORP
Страница с результатом работы программы.
Результат:
| Interface Residue Segments | 15 |
| Interface Accessible Surface Area (Å2) | 2545.39 |
| % Interface Accessible Surface Area | 15.00 |
| Atoms in Interface | 220 |
| % Polar Atoms Contribution to Interface | 40.16 |
| % Non-Polar Atoms Contribution to Interface | 44.14 |
| % Neutral Atoms Contribution to Interface | 15.17 |
| Residues in Interface | 63 |
| % Polar Residues in Interface | 31.75 |
| % Non-Polar Residues in Interface | 39.68 |
| % Charged Residues in Interface | 28.57 |
| Residues on Surface | 456 |
| % Polar Residues on Surface | 29.39 |
| % Non-Polar Residues on Surface | 37.28 |
| % Charged Residues on Surface | 33.33 |
| Planarity (Å) | 3.944 |
| Eccentricity | 0.893 |
| Secondary Structure in Interface | Alpha |
| % Alpha Character in Interface | 47.62 |
| % Beta Character in Interface | 15.87 |
| Secondary Structure on Surface | Alpha |
| % Alpha Character on Surface | 42.11 |
| % Beta Character on Surface | 7.89 |
| Hydrogen Bonds | 36 |
| Salt Bridges | 52 |
| Disulphide Bonds | 0 |
| Bridging Water Molecules | 0 |
| Gap Volume (Å3) | 11167.88 |
| Gap Volume Index (Å) | 2.19 |
Из таблицы следует,что площадь контакта мономеров белка-2545,39 кв.ангстрем.
На гидрофобные взаимодействия приходится 44,14% всей площади (% Non-Polar Atoms Contribution to Interface)
Гидрофобные кластеры на интерфейсе мономеров белка записи 1AF2
Используя сервис CluD были получены 12 гидрофобных ядер.
Выдача программы.
Далее был написан скрипт,результатом которого был еще один,уже для PyMol,раскрашивающий найденные атомы в разные цвета.
В результате получилась такая картинка:
pDomains
Для записи 1af2.pdb и его единственной цепи А cервис выдал следующие результаты:
| Method | Domain Id | Fragment |
|---|---|---|
| CATH | 1AF2A1 | 29-179 |
| 1AF2A2 | 180-294 | |
| SCOP | 1AF2A1 | 1-150 |
| 1AF2A2 | 151-294 | |
| pdp | 1AF2A1 | 1-179 |
| 1AF2A2 | 180-294 | |
| DHcL | 1AF2A1 | 1-179 |
| 1AF2A2 | 180-294 | |
| dp | 1AF2A1 | 1-179 |
| 1AF2A2 | 180-294 | |
| DDomain | 1AF2A1 | 1-294 |
| NCBI | 1AF2A1 | 1-173 |
| 1AF2A2 | 174-294 | |
| PUU | 1AF2A1 | 1-294 |
| Dodis | 1AF2A1 | 1-294 |
Для белка из упр1-2pud.pdb,цепи А результат был такой:
| Method | Domain Id | Fragment |
|---|---|---|
| CATH | 2PUDA1 | 2-58 |
| 2PUDA2 | 59-160 , 291-322 | |
| 2PUDA3 | 161-290 , 323-339 | |
| SCOP | 2PUDA1 | 2-57 |
| 2PUDA2 | 58-339 | |
| pdp | 2PUDA1 | 2-47 |
| 2PUDA2 | 48-141 | |
| 2PUDA3 | 142-339 | |
| dp | 2PUDA1 | 2-57 |
| 2PUDA2 | 58-155 | |
| 2PUDA3 | 156-339 | |
| DDomain | 2PUDA1 | 2-339 |
| NCBI | 2PUDA1 | 1-45 |
| 2PUDA2 | 58-160 , 293-340 | |
| 2PUDA3 | 161-292 | |
| PUU | 2PUDA1 | 1-45 |
| 2PUDA2 | 57-157 , 292-318 | |
| 2PUDA3 | 158-291 , 319-338 | |
В первом случае находятся 1-2 домена в зависимости от использованного метода,второй случай интересней-там некоторыми методами,например dp,CATH находятся целых 3 домена.
Вот как они выглядят:
По версии PUU у белка вообще 5 чередующихся,непересекающихся,подряд идущих домена.А SCOP и dp объединяют частично чередующиеся 2 последних домена в 1,что мне кажется более адекватным. Для структуры белка записи 1af2.pdb возможные варианты-белок=домен,белок-два подряд идущих домена,а так же два домена и еще "хвост" в начале:
Самый первый метионин вряд ли играет важную роль,так что возможно и весь начальный участок не является частью домена.