Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/FBB/BasicData/aa_properties/aa.html
Дата изменения: Thu Nov 29 19:14:35 2012
Дата индексирования: Sun Feb 3 04:44:03 2013
Кодировка: Windows-1251
Aminoacids

Классификация аминокислот, чьи остатки образуют белки

Алифатические аминокислоты

Аланин Ala A
Валин Val V
Лейцин Leu L
Изолейцин Ile I
Пролин Pro P
Алифатические аминокислоты обладают неполярными (гидрофобными) боковыми цепями. Их остатки, как правило, участвуют в формировании гидрофобного ядра белка. На поверхности белковой глобулы встречаются относительно редко. Несколько особняком стоит пролин: разрешенные области на карте Рамачандрана для остатка пролина много уже, чем для других остатков, поэтому пролин сильно влияет на конформацию белковой цепи.

Серусодержащие аминокислоты

Метионин Met M
Цистеин Cys C
Серусодержащие аминокислоты, особенно метионин, по своим свойствам близки к алифатическим. Одна из основных функций остатка цистеина — образовывать дисульфидные связи между различными частями полипептидной цепи.

Ароматические аминокислоты

Фенилаланин Phe F
Тирозин Tyr Y
Триптофан Trp W
Боковая цепь фенилаланина полностью гидрофобна; две другие ароматические аминокислоты, хотя и содержат полярные группы в боковых цепях, имеют значительные гидрофобные части. В связи с этим остатки всех ароматических аминокислот могут входить в состав гидрофобного ядра белка и относительно редко встречаются на поверхности глобулы.

Положительно заряженные аминокислоты

Лизин Lys K
Аргинин Arg R
Гистидин His H
Лизин и аргинин довольно близки по своим свойствам. Обе эти аминокислоты обладают протяженными боковыми цепями, несущими заряд на концах. Гистидин по своим свойствам довольно сильно отличается от лизина и аргинина.

Отрицательно заряженные аминокислоты

Аспарагиновая кислота (аспартат) Asp D
Глутаминовая кислота (глутамат) Glu E
Две отрицательно заряженные аминокислоты различаются, по сути, лишь длиной боковой цепи.

Полярные незаряженные аминокислоты

Аспарагин Asn N
Глутамин Gln Q
Серин Ser S
Треонин Tre T
Аспарагин близок к глутамину, а серин — к треонину. Остатки всех полярных аминокислот встречаются, главным образом, на поверхности глобулы, взаимодействуя с водой.

Минимальная ("нейтральная") аминокислота

Глицин Gly G
У глицина боковая цепь сводится к одному водороду. Существенное свойство остатка глицина — наличие на карте Рамачандрана заметно более широких разрешенных областей, чем у других остатков, в связи с чем глицин важен для задания нужной конформации белковой цепи.