RibosmalS7 6 - 2009-09-30 - Main.TWikiAdminUser
|
|
META TOPICPARENT |
name="WebHome" |
| |
< < | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Модель репресcии белком S7 собственного синтеза %EMBEDFLASH{ "http://developer.yahoo.com/maps/flash/V3.5/asGS.01.swf" base="http://developer.yahoo.com/maps/flash/V3.5/" width="600px" height="400px" }%
Гомолгичное моделирование рибосомных белоков S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 * norma2.swf: norma2.swf * repr2.swf: repr2.swf | > > | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Модель репресcии белком S7 собственного синтеза %EMBEDFLASH{ "http://dualopt1.cmm.msu.ru/pub/Projects/RibosmalS7/norma2.swf" width="600px" height="400px" }%
Гомолгичное моделирование рибосомных белоков S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 * norma2.swf: norma2.swf * repr2.swf: repr2.swf | |
META FILEATTACHMENT |
attachment="norma2.swf" attr="" comment="" date="1210145056" name="norma2.swf" path="norma2.swf" size="39740" stream="norma2.swf" tmpFilename="/var/tmp/CGItemp2669" user="AndreyGolovin" version="1" |
META FILEATTACHMENT |
attachment="repr2.swf" attr="" comment="" date="1210145084" name="repr2.swf" path="repr2.swf" size="39711" stream="repr2.swf" tmpFilename="/var/tmp/CGItemp2687" user="AndreyGolovin" version="1" |
|
|
RibosmalS7 5 - 2008-05-07 - Main.AndreyGolovin
|
|
META TOPICPARENT |
name="WebHome" |
| |
< < | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Модель репресcии белком S7 собственного синтеза Рибосомный белок S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 | > > | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Модель репресcии белком S7 собственного синтеза %EMBEDFLASH{ "http://developer.yahoo.com/maps/flash/V3.5/asGS.01.swf" base="http://developer.yahoo.com/maps/flash/V3.5/" width="600px" height="400px" }%
Гомолгичное моделирование рибосомных белоков S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 * norma2.swf: norma2.swf * repr2.swf: repr2.swf
META FILEATTACHMENT |
attachment="norma2.swf" attr="" comment="" date="1210145056" name="norma2.swf" path="norma2.swf" size="39740" stream="norma2.swf" tmpFilename="/var/tmp/CGItemp2669" user="AndreyGolovin" version="1" |
META FILEATTACHMENT |
attachment="repr2.swf" attr="" comment="" date="1210145084" name="repr2.swf" path="repr2.swf" size="39711" stream="repr2.swf" tmpFilename="/var/tmp/CGItemp2687" user="AndreyGolovin" version="1" |
|
|
RibosmalS7 4 - 2008-05-06 - Main.AndreyGolovin
|
|
META TOPICPARENT |
name="WebHome" |
| |
< < | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Рибосомный белок S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 | > > | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Модель репресcии белком S7 собственного синтеза Рибосомный белок S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 |
|
RibosmalS7 3 - 2008-05-06 - Main.TWikiAdminUser
|
|
META TOPICPARENT |
name="WebHome" |
| |
< < | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Ribsomal protein S7 is... -- Temporo/Main - 04 May 2008 | | \ No newline at end of file | |
> > | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Рибосомный белок S7 | Компьютерное моделирование третичной структуры белка EcoS7 позволяет ответить на следующий вопрос - как использовать данные, полученные РСА для термофильных рибосом для рибосом E.coli. Эксперименты in silico были призваны выяснить возможность решения следующей дилеммы: все существующие на сегодня биохимические и генетические данные получены, в основном, для клеток E. coli, а структурные данные имеются для рибосом T. thermophilus. Отсутствие гомологий в первичных структурах между рибосомными компонентами в ряде случаев достаточно ощутимы, что не позволяет проводить прямую экстраполяцию данных. Одним из возможных решений дилеммы для изучения РНК-белкового узнавания может быть замена мезофильного и термофильного белков в комплексах с РНК E. coli. Первым этапом работы было выявление контактной зоны между Tth16S рРНК и белком TthS7. Для E. coli Л. Браки-Жингра с сотр. делеционным анализом найден фрагмент Eco16S рРНК, сохраняющий способность взаимодействовать c белком EcoS7 (рис. 1).
| ![](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/gin_2.jpg) Рис. 1. Третичная структура комплекса белка TthS7 и Tth16S рРНК в составе Tth30S. | | Вторым этапом было компьютерное аннотационное описание зоны контакта белка TthS7 с Tth16S рРНК в структуре Tth30S по данным РСА Рамакришнана и сотр. (PDB 1FJF). Зону РНК-белковых контактов анализировали с помощью программы Swiss PDB Viewer, выявляя аминокислоты TthS7, удаленные от Tth 16S рРНК на расстоянии от 2,5 до 3,5 с шагом 0,5 . Результаты анализа приведены в таблице 1. Следующим этапом было моделирование третичной структуры белка EcoS7 на основании анализа трех структур S7, решенных методом РСА: BstS7, TthS7 и его же в составе Tth30S (рис. 2). Первым шагом для решения этой задачи было сравнение всех известных на сегодня первичных структур белков-гомологов. В базе аннотированных аминокислотных последовательностей белков SWISS-PROT было обнаружено 47 последовательностей белков S7, для которых проведено множественное выравнивание с помощью программы GCG (Omiga trial version). Общая гомология всех белков достигает 50%. При наложении третичных структур BstS7 и TthS7 с помощью программы Swiss pdb Viewer, оказалось, что белки обладают схожей структурой. При сравнении структуры белка TthS7 в свободном состоянии и в составе рибосомы и белка BstS7 выявились их различия: разница наблюдается в конформации бета-шпильки и удлиненном неструктурированном N-конце белка. В составе субчастицы N-конец TthS7 зафиксирован. На основе такого сравнительного анализа было проведено моделирование третичной структуры белка EcoS7. Для этого выбран пакет программ SWISS-MODEL. Сравнение полученной модели структуры TthS7 с известными белками-аналогами приведено на рис. 2. ![TthS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss.jpg) ![TthS7 in 30S](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1rss_rib.jpg) ![BstS7](http://rnp-group.genebee.msu.ru/pages/img/1hus.jpg) EcoS7" width="125" height="161" /> Модель EcoS7 оказалась наиболее близка структуре TthS7 в составе Tth30S. В настоящее время неясно, является ли это совпадение функционально значимым. Метод компьютерного молекулярного моделирования для белка EcoS7 с помощью пакета программ SWISS-MODEL дает возможность анализа биохимической информации, а также прогноза для последующих биохимических экспериментов по изучению РНК-белкового узнавания. Моделирование структуры гетерологичного комплекса белка EcoS7 с Tth16S рРНК состояло в следующем. На структуру комплекса TthS7 - фрагмент Tth 16S рРНК, экстрагированного из структуры Tth30S (рис. 1) с помощью программы SWISS pdb Viewer накладывали полученную модель структуры EcoS7, после чего оба белка совмещали по полипептидному остову и белок TthS7 удаляли |
-- 04 May 2008 |
|
RibosmalS7 2 - 2008-05-04 - Main.TWikiAdminUser
|
|
META TOPICPARENT |
name="WebHome" |
| |
< < | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Ribsomal protein S7 is... -- Main.AndreyGolovin - 04 May 2008 | | \ No newline at end of file | |
> > | <--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Ribsomal protein S7 is... -- Temporo/Main - 04 May 2008 | | \ No newline at end of file |
|
RibosmalS7 1 - 2008-05-04 - Main.AndreyGolovin
|
|
> > |
META TOPICPARENT |
name="WebHome" |
<--WYSIWYG content - do not remove this comment, and never use this identical text in your topics--> Ribsomal protein S7 is... -- Main.AndreyGolovin - 04 May 2008 |
|
|
|
![This site is powered by the TWiki collaboration platform This site is powered by the TWiki collaboration platform](/pub/TWiki/TWikiLogos/T-badge-88x31.gif) Copyright &© by the contributing authors. All material on this collaboration platform is the property of the contributing authors. Ideas, requests, problems regarding TWiki? Send feedback
|
|