Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~ksenechka91/bank.html
Дата изменения: Mon Feb 23 18:29:24 2009
Дата индексирования: Tue Oct 2 01:24:12 2012
Кодировка: Windows-1251

Поисковые слова: цинк
Работа с банками данных.

Информация о белке с идентификатором 1ho5:





Метка поля Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number") AC P07024
Идентификатор записи в БД ID USHA_ECOLI
Название (краткое описание) белка DE 5'-нуклеотидаза, специфичная к UDP
Дата создания документа DT 01 апреля 1988 года
Дата последнего исправления аннотации DT 16 декабря 2008 года
Число публикаций, использованных при создании документа RN 9
Журнал и год самой поздней публикации RL J. Mol. Biol. 309:255-266(2001)
Ключевые слова KW 3D-структура; полный протеом; секвенирование прямого белка; гидролазы;металл связывающие; нуклеотид связывающие; перилазма; сигнал; цинк.
Что содержит поле комментариев? CC функция: деградация внешней UDP-глюкозы до уридилмонофосфата и глюкозо-1-монофосфата, которые затем могут быть использованы клеткой; Каталитическая активность: уридилдифосфатглюкоза при реакции с водой дает уридилмонофосфат и альфа-d-альдозу-1-фосфат; Каталитическая активность: 5'-рибонуклеотид при реакции с водой дает рибонуклеозид и фосфат; Кофактор: связывает 2 иона цинка с одной субъединицей; Регуляция ферментом: активность этого белка ингибируется внутриклеточным белком-ингибитором; Субъединица: мономер; Местонахождение внутри клетки: периплазма; Экспортируется из клетки за исключением маленькой части,которая находится внутри клетки; Сходства: принадлежит к семейству 5'-нуклеотидаз
Идентификаторы записей PDB AC P78274; Q2MBU7

Теперь я хочу, пользуясь поиском на сайте UniProt, определить, сколько записей в UniProt описывает белки примерно с тем же описанием (DE), что и мой белок. Результаты я привела в виде ледующей таблицы:

Запрос Число записей
в SwissProt
Число записей
в TrEMBL
UDP-sugar hydrolase 8107
EC=3.6.1.45 374
Protein ushA 432
5'-nucleotidase 315031
EC=3.1.3.5 380574

Я выбрала белок,похожий на мой.А теперь было бы интересно их сравнить и посмотреть,насколько они сходны между собой.Для этого я составила табличку,в которой в левой колонке данные о моем белке,а в правой-данные о белке,который похож на мой белок.

Метка поля Белок 1 Белок 2
Первый код доступа AC P07024 P52307
Идентификатор последовательности в БД ID USHA_ECOLI 5NTD_BOOMI
Название (краткое описание) белка DE 5'-нуклеотидаза, специфичная к UDP 5'-нуклеотидаза, специфичная к UDP
Дата создания документа DT 01 апреля 1988 года 01 октября 1996 года
Дата последнего исправления аннотации DT 16 декабря 2008 года 20 января 2009 года
Название организма OS Escherichia coli (strain K12) Boophilus microplus (Cattle tick)
Классификация организма (список таксонов) OC Бактерии; Протеобактерии; Гамммапротеобактерии; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. Эукариоты; Метазоа; Артропода; Хелицерата; Arachnida; Acari; Parasitiformes; Ixodida; Ixodoidea; Ixodidae; Rhipicephalinae; Rhipicephalus; Boophilus.
Длина последовательности SQ 550 AA 580 AA
Молекулярная масса белка SQ 60824 MW 63460 MW
Число публикаций, использованных при создании документа RN 9 2
Журнал и год самой поздней публикации RL J. Mol. Biol. 309:255-266(2001) Insect Mol. Biol. 8:257-266(1999).
Описание вторичной структуры
Ключевые слова KW 3D-структура; полный протеом; секвенирование прямого белка; гидролазы;металл связывающие; нуклеотид связывающие; перилазма; сигнал; цинк. Клеточная мембрана; секвенирование прямого белка;гликопротеин; определенный фиксатор;гидролаза; липопротеин; мембрана; металл -связывающие; нуклеотид-связывающие;сигнал; цинк.
Темы, освещенные в комментариях CC функция: деградация внешней UDP-глюкозы до уридилмонофосфата и глюкозо-1-монофосфата, которые затем могут быть использованы клеткой; Каталитическая активность: уридилдифосфатглюкоза при реакции с водой дает уридилмонофосфат и альфа-d-альдозу-1-фосфат; Каталитическая активность: 5'-рибонуклеотид при реакции с водой дает рибонуклеозид и фосфат; Кофактор: связывает 2 иона цинка с одной субъединицей; Регуляция ферментом: активность этого белка ингибируется внутриклеточным белком-ингибитором; Субъединица: мономер; Местонахождение внутри клетки: периплазма; Экспортируется из клетки за исключением маленькой части,которая находится внутри клетки; Сходства: принадлежит к семейству 5'-нуклеотидаз функция: деградация внешней UDP-глюкозы до уридилмонофосфата и глюкозо-1-монофосфата, которые затем могут быть использованы клеткой;Каталитическая активность: уридилдифосфатглюкоза при реакции с водой дает уридилмонофосфат и альфа-d-альдозу-1-фосфат;Каталитическая активность: 5'-рибонуклеотид при реакции с водой дает рибонуклеозид и фосфат;Кофактор:цинк;субъединица:гомодимер;местонахождение белка в клетке:клеточная мембрана; фиксатор липидов, фиксатор сторого маршрута;тканевая специфика:ткани пищеварительного тракта,ткани яичников,слюнные железы;времяимпульсная модуляция-до образования гликопротеинов;Сходства: принадлежит к семейству 5'-нуклеотидаз
Особенности последовательности
FT содержит субстрат-связывающие участки;придает устойчивость,служит для стабилизации содержит субстрат-связывающие участки;определенный фактор,амидирующий аспарагин
Идентификаторы записей PDB AC P78274; Q2MBU7 P90696

Выбранные мною белки,действительно,очень похожи.Только в правой колонке данных немного меньше,чем в левой,следовательно,можно предположить,что белок 5NTD_BOOMI изучен чуть хуже,чем белок USHA_ECOLI

Теперь я хотела бы ответить на следующий вопрос:мутации в каких аминокислотных остатках могут нарушить связывание этого белка с ионами цинка? Я думаю,что этими остатками будут являться 41,43,84,116,217,252,254 остатки,т.к.они непосредственно связываются с цинком.