Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~julia_p/P21888.html
Дата изменения: Sun Apr 26 21:06:11 2009
Дата индексирования: Tue Oct 2 00:25:24 2012
Кодировка: Windows-1251

Поисковые слова: цинк
P21888

P21888


Таблица об P21888:

  Метка поля Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number") AC P21888; Q2MBQ3;
Идентификатор записи в БД ID SYC_ECOLI
Название (краткое описание) белка DE RecName: Full=Cysteinyl-tRNA synthetase; EC=6.1.1.16; AltName: Full=Cysteine--tRNA ligase; Short=CysRS;
Дата создания документа DT 01-MAY-1991
Дата последнего исправления аннотации DT 16-DEC-2008
Число публикаций, использованных при создании документа RN 8
Журнал и год самой поздней публикации RL EMBO J. 21:2778-2787(2002)
Ключевые слова KW 3D-структура; Аминоацил-тРНК синтетаза; АТФ-связывающая;Полный протеом; Цитоплазма; Прямая белковая последовательность; Лигаза; Металл-связывающая; Нуклеотид-связывающая; Протеиновый биосинтез; Цинк.
Что содержит поле комментариев? CC Каталитическая активность: АТФ + L-цистеин + тРНК(Cys) = АМФ + дифосфат + L-цистеинил-тРНК(Cys). Кофактор: связывает 1 цинк ион в подразделения. Отдел: Мономер. Субклеточное расположение: Цитоплазма. Сходства:семейство-I аминоацил-тРНК синтетаз семейства.
Идентификаторы записей PDB DR PDB; 1LI5; X-ray; 2.30 A; A/B=1-461. PDB; 1LI7; X-ray; 2.60 A; A/B=1-461. PDB; 1U0B; X-ray; 2.30 A; B=1-461.

Скачать таблицу

К белку cysS могут присоединяться нуклеотиды и АТФ ,а так же ион цинка ,который является кофактором реакции

ATP + L-cysteine + tRNA(Cys) = AMP + diphosphate + L-cysteinyl-tRNA(Cys).Следовательно соеденяются с белком L-цистеин и тРНК.


Таблица , характеризующая число записей по разным запросам на сайте UniProt:

 Запрос  Число записей
в SwissProt
Число записей
в TrEMBL
Cysteinyl-tRNA synthetase576888
EC=6.1.1.16564494
Cysteine--tRNA ligase574871
CysRS5678
"Cysteinyl-tRNA synthetase EC=6.1.1.16"03

Скачать таблицу

Таблица сравнения белка P21888 и белка P49589

(белок P49589 получен в результате запроса "Cysteinyl-tRNA")

  Метка поля Белок P21888 Белок P49589
Первый код доступа AC P21888; Q2MBQ3; P49589; Q53XI8; Q9HD24; Q9HD25;
Идентификатор последовательности в БД ID SYC_ECOLI SYCC_HUMAN
Название (краткое описание) белка DE

RecName: Full=Cysteinyl-tRNA synthetase;

EC=6.1.1.16;

AltName: Full=Cysteine--tRNA ligase;

Short=CysRS;

RecName: Full=Cysteinyl-tRNA synthetase, cytoplasmic;

EC=6.1.1.16;

AltName: Full=Cysteine--tRNA ligase;

Short=CysRS;

Дата создания документа DT 01-MAY-1991 01-FEB-1996
Дата последнего исправления аннотации DT 16-DEC-2008 20-JAN-2009
Название организма OS Escherichia coli (strain K12) Homo sapiens (Human)
Классификация организма (список таксонов) OC Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo.
Длина последовательности SQ 461AA 748AA
Молекулярная масса белка SQ 52202MW 85473MW
Число публикаций, использованных при создании документа RN 8 7
Журнал и год самой поздней публикации RL EMBO J. 21:2778-2787(2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:10762-10767(2008).
Описание вторичной структуры FT

CHAIN 1 461 Cysteinyl-tRNA synthetase.

FTId=PRO_0000159394.

MOTIF 30 40 "HIGH" region.

MOTIF 266 270 "KMSKS" region.

CHAIN 1 748 Cysteinyl-tRNA synthetase, cytoplasmic.

/FTId=PRO_0000159550.

MOTIF 57 67 "HIGH" region.

MOTIF 406 410 "KMSKS" region.

Ключевые слова KW 3D-структура; Аминоацил-тРНК синтетаза; АТФ-связывающая; Полный протеом; Цитоплазма; Прямая белковая последовательность; Лигаза; Металл-связывающая; Нуклеотид-связывающая; Протеиновый биосинтез; Цинк. Альтернативное сшивание; Аминоацил-тРНК синтетаза; АТФ-связывающая; Хромосомная перестройка; цитоплазма; Лигаза; Металл-связывающая Фосфопротеин; Нуклеотид-связывающая; Протеиновый биосинтез; Первичный онкоген; Цинк
Темы, освещенные в комментариях CC

Каталитическая активность: АТФ + L-цистеин + тРНК(Cys) = АМФ + дифосфат + L-цистеинил-тРНК(Cys)

Кофактор: связывает 1 цинк ион в подразделения.

Отдел: Мономер.

Субклеточное расположение: Цитоплазма.

Сходства: семейство-I аминоацил-тРНК синтетаз семейства.

Каталитическая активность: АТФ + L-цистеин + тРНК(Cys) = АМФ + дифосфат + L-цистеинил-тРНК(Cys)

Кофактор: связывает 1 цинк ион в подразделения.

Отдел: Мономер.

Субклеточное расположение: Цитоплазма.

Альтернативные продукты:

Альтернативное сшивание; две изоформы,

Болезни: хромосомное отклонение, затрагивающее CARS,связанное с возбуждающими

фибробастическими новообразованиями (IMTs) изменение в щелочности.

Сходство: семейство- аминоацил-тРНК синтетаз семейства.

Предупреждение об ошибках в последовательности:

Sequence=AAA73901.1; Type=Frameshift; Positions=619;

WEB ресурсы: Name=Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology;

URL="http://atlasgeneticsoncology.org/Genes/CARSID484.html";

Особенности последовательности FT

Цепь - одна, 461 аминокислота; цистеинил-тРНК синтетаза

Область модификации - 30-40-й остаток и 266-270-й остаток;

к остаткам под номерами 28, 209, 234,238 присоединен металл-лиганд - Zinc.

Связывающий АТФ остаток 269, конфликт в районе 316 остатка-

L -> V (in Ref. 1; CAA39691)-переход лейцина в валин.

Бета -тяжи - 3-5,10-14,22-27,31-34,60-65,133-136,142-144,181-186,

200-203,219-225,246-248,251-254,260-262,302-304,406-408,447-451,456-460.

Виток-7-9,150-157,231-233,389-392.Альфа-спирали- 38-57,72-80,85-102,14-116,

118-130,146-148,207-217,228-230,234-245,269-271,277-281,286-294,306-323,

336-347,352-372,374-388,398-401,413-416,419-428,432-444

Цепь - одна, 748 аминокислот; цистеинил-тРНК синтетаза, цитоплазматический.

Область модификации - 57-67-й остаток и 406-410-й остаток;

К остаткам под номерами 55, 348, 373,377 присоединен металл-лиганд - Zinc.

Связывающий АТФ остаток 409.260 остаток-фосфотирозин,307 и 746 остатки

фосфосерин. Варианты в последовательности с 705-748 остатки

GLPTHDMEGKELSKGQAKKLKKLFEAQEKLYKEYLQMAQNGSFQ->

VSMVCPHMTWRAKSSAKGKPRS (in isoform2).

Идентификаторы записей PDB DR PDB; 1LI5; X-ray; 2.30 A; A/B=1-461. PDB; 1LI7; X-ray; 2.60 A; A/B=1-461. PDB; 1U0B; X-ray; 2.30 A; B=1-461. отсутствует

Скачать таблицу

Первый семестр
Второй семестр
Мои проекты
На начальную страницу
©Пискунова Юлия 2008